抗体

抗体基礎知識&プロトコール集

目次

抗体基礎知識

抗体を用いた実験プロトコール

抗体の基礎知識①

抗体の基本構造

抗 体は特定の物質(抗原)に対して結合する働きを持つイムノグロブリン(免疫グロブリン)の総称です。Bリンパ球で産生される抗体は、血漿中に分泌され、生 体内で細菌やウイルスなどの異物(抗原)を認識・排除する免疫システムの中心的な役割を果たしています。この特定の抗原を認識する作用を利用して、抗体は 生物学の実験や医療、医薬への応用に利用されています。

抗体は同じ構造をした2本の重鎖(H鎖, heavy chain)と2本の軽鎖(L鎖, light chain)から形成され、H鎖(分子量 約50 kDa)とL鎖(分子量 約25 kDa)がL鎖のC末端付近でジスルフィド結合(S-S結合)によって結びつき、Y字型の構造をしています(分子量 約150 kDa)。

抗 体がタンパク質分解酵素のパパイン(papain)によってY字構造の根本付近で切断された場合、C末端側(Y字の下部)に1つのFcフラグメント、N末 端側に2つのFabフラグメントが得られます。FabフラグメントはN末端側のH鎖とL鎖が結合している状態です。また、タンパク質分解酵素のペプシン (pepsin)によってヒンジ領域(H鎖のジスルフィド結合部)を残して切断された場合、C末端側に2本のH鎖、N末端側に2つのFabフラグメントが 結合しているフラグメントF(ab‘)2が得られます。

Fcは同一クラス、サブク ラ ス内で共通のアミノ酸構造から成る定常領域で、H鎖のみで構成され炭化水素鎖が結合しています。IgGおよびIgM分子のFc領域は免疫反応調節に関与す る細胞(マクロファージなど)の細胞表面レセプターへの結合能があり、免疫反応を調節するサイトカインの放出を促進する機能があります。

Fab 部分ではH鎖とL鎖がジスルフィド結合で結合し、抗原結合領域を形成しています。この抗原結合領域は各抗原の特異性により異なるため、可変領域と呼ばれま す。イムノグロブリン1分子に抗原結合領域が2個所存在するため、理論的に各イムノグロブリンは2つの抗原分子と結合可能です。


 

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