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Análise estrutural de proteínas

ID do PDB: 5MU8 de Blevitt et al., Structural Basis of Small-Molecule Aggregate Induced Inhibition of a Protein-Protein Interaction. J. Med Chem. 2017, 60:3511-3517, e AS Rose et al.(2018) NGL viewer: web-based molecular graphics for large complexes. Bioinformatics e RCSB PDB.

A função de uma proteína depende diretamente de sua estrutura, suas interações com outras proteínas e sua localização dentro das células, tecidos e órgãos. A estrutura e a função das proteínas são estudadas em grande escala em proteômica, o que permite a identificação de biomarcadores proteicos associados a estados específicos de doenças, além de fornecer possíveis alvos para tratamento terapêutico. A compreensão da estrutura proteica e o mapeamento da localização proteica, dos níveis de expressão e interações produzem informações valiosas que podem ser usadas para inferir a função proteica. 

Estrutura proteica
Determinação da estrutura proteica
Mapeamento de proteínas


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Estrutura proteica

A estrutura proteica é determinada pela sequência de aminoácidos que compõem a proteína e como a proteína é enovelada em formas mais complexas.

  • A estrutura primária é definida pela sequência de aminoácidos da proteína.
  • A estrutura secundária é definida pelas interações locais de trechos da cadeia polipeptídica, que podem formar α-hélices e folhas β por meio de interações de pontes de hidrogênio.
  • A estrutura terciária define a estrutura tridimensional geral da proteína.
  • A estrutura quaternária define como múltiplas subunidades proteicas interagem para formar complexos maiores.

Determinação da estrutura proteica

A determinação das estruturas tridimensionais das proteínas na resolução atômica é útil para elucidar a função proteica, o desenho de medicamentos baseado na estrutura e o acoplamento molecular.

  • RMN: A espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é usada para obter informações sobre a estrutura e a dinâmica das proteínas. Na RMN, a localização espacial dos átomos é determinada por seus deslocamentos químicos. Para a RMN proteica, as proteínas são tipicamente marcadas com isótopos estáveis (15N, 13C, 2H) para aumentar a sensibilidade e facilitar a desconvolução estrutural. Os marcadores isotópicos são tipicamente introduzidos fornecendo nutrientes isotopicamente marcados no meio de crescimento durante a expressão de proteínas.
  • Cristalografia de raios X: A cristalografia de raios X de proteínas pode ser usada para obter a estrutura tridimensional das proteínas através da difração de raios X de proteínas cristalizadas. Os cristais são cultivados por semeadura de proteínas altamente concentradas em soluções que promovem a precipitação, com a formação de cristais de proteína ordenados em condições adequadas. Os raios X são direcionados ao cristal proteico, que dispersa os raios X sobre um detector eletrônico ou filme. Os cristais são girados para capturar a difração em três dimensões, permitindo o cálculo da posição de cada átomo na molécula cristalizada por transformada de Fourier.

Mapeamento de proteínas

O mapeamento da localização e do nível de expressão das proteínas em células, tecidos e órgãos específicos auxilia no estudo funcional do proteoma. A distribuição espacial de proteínas é fundamental para a função proteica, e sua localização ou expressão inadequada desencadeia vários estados de doença. Projetos de mapeamento, como o Human Protein Atlas (Atlas das proteínas humanas), fornecem um recurso proteômico para a descoberta de biomarcadores e auxiliam na compreensão da patologia da doença. O mapeamento do interatoma ajuda a definir as interações moleculares que ocorrem em nível celular, auxiliando na compreensão da função proteica e fornecendo possíveis alvos de medicamentos valiosos para a doença.


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