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Merck

L1254

Sigma-Aldrich

L-Milch-Dehydrogenase aus Kaninchenmuskel

Type XI, lyophilized powder, 600-1,200 units/mg protein

Synonym(e):

Anaerobe Laktat-Dehydrogenase, Lactat, NAD-Laktat-Dehydrogenase, (S)-Lactat: NAD+-Oxidoreduktase, L-LDH, LAD, LD

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About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

rabbit muscle

Qualitätsniveau

Typ

Type XI

Form

lyophilized powder

Spezifische Aktivität

600-1,200 units/mg protein

Mol-Gew.

140 kDa

Zusammensetzung

protein, 90-100%

Lagerbedingungen

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place)

Methode(n)

activity assay: suitable

Farbe

white

Fremdaktivität

pyruvate kinase, myokinase, malic dehydrogenase, glutamic-pyruvic transaminase, glutamic-oxalacetic transaminase and α-glycerophosphate dehydrogenase ≤0.01%

Lagertemp.

−20°C

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Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zellsignalisierung
Milchdehydrogenase (LDH) hat eine gesamte Molekülmasse von 140 kDa und besteht aus 4 Untereinheiten, die M-Untereinheit (Muskel) und H-Untereinheit (Herz) genannt werden. Diese Untereinheiten können in jeder von 5 Kombinationen gemischt sein (M4, M3H1, M2H2, MH3 und H4). Skelettmuskel enthält LDH, das hauptsächlich M4 ist, mit kleinen Mengen M3H und Spuren von M2H2. Die H- und M-Untereinheiten weisen eine sehr ähnliche Molekülmasse auf, unterscheiden sich aber wesentlich in ihrer Aminosäurenzusammensetzung. Kaninchenmuskel-LDH dissoziiert in Acetatchlorid bei einem pH-Wert von 5,0 zu dimeren Spezies (Molekülmasse = ~70 kDa). Die Dissoziation ist reversibel. Biochemistry, 13, 3527-3531 (1974). Oxidiert Glyoxylat und Lactat.
Isoelektrischer Punkt: 8,4-8,6
Optimaler pH-Wert: 7,5.

Anwendung

L-Lactatdehydrogenase aus der Muskulatur von Kaninchen wird wie folgt verwendet:
  • als Bestandteil der Aktivierungs- und Entspannungslösung bei der ATPase-Aktivität und isometrischen stationären Spannungsmessungen mit Muskelfasern
  • bei Pyruvat-Kinase-Aktivitätsassays von Trypanosoma congolense
  • bei Pyruvat-Kinase(PK)-Assays mit plastidischem PK-Enzym OsPK2 von Reis.

Biochem./physiol. Wirkung

Die Lactatdehydrogenase (LDH) der Muskulatur ist an Stoffwechselwegen beteiligt. Ihre Aktivität ist für die anaerobe Glykolyse essenziell. Die LDH-Aktivität wird durch Ascorbat gehemmt. LDH regeneriert Nicotinamid-adenin-dinucleotid (NAD+) aus NADH und ist für die industrielle Herstellung von Polymilchsäure nützlich. In Abwesenheit von Sauerstoff ist LDH an einer Fermentationsreaktion beteiligt, katalysiert Pyruvat zu Milchsäure und oxidiert Nicotinamid-adenin-dinucleotid (NADH) zu NAD+. Somit vermittelt LDH die Produktion von NAD+, das wesentlich für den anaeroben Glykolyseweg ist. Dadurch unterstützt dieses LDH die Erhaltung der physiologischen und biochemischen Funktionen der Zelle in Abwesenheit von Sauerstoff.
Katalysiert auch die Oxidation von anderen L-2-Hydroxymonocarbonsäuren.

Einheitendefinition

Eine Einheit reduziert bei einem pH-Wert von 7,5 und 37 °C je Minute 1,0 μmol Pyruvat zu L-Lactat.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung durch Biuret.

Antikörper

Produkt-Nr.
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Enzym

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Piktogramme

Health hazard

Signalwort

Danger

H-Sätze

Gefahreneinstufungen

Resp. Sens. 1

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Matthew Warren Eggert et al.
Applied biochemistry and biotechnology, 165(2), 676-686 (2011-06-01)
In order to evaluate the effectiveness of L: -lactate dehydrogenase (LDH) from rabbit muscle as a regenerative catalyst of the biologically important cofactor nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), the kinetics over broad concentrations were studied to develop a suitable kinetic rate
Belén Torrado et al.
Biomedical optics express, 12(7), 3760-3774 (2021-08-31)
We describe a method based on a pair of transmission filters placed in the emission path of a microscope to resolve the emission wavelength of every point in an image. The method can be applied to any type of imaging
John Jeshurun Michael et al.
Journal of the American Heart Association, 5(3), e002777-e002777 (2016-03-24)
We hypothesized that the functional effects of R206L-a rat analog of the dilated cardiomyopathy (DCM) mutation R205L in human cardiac troponin T (TnT)-were differently modulated by myosin heavy chain (MHC) isoforms and T204E, a protein kinase C (PKC) phosphomimic of
Farhana A and Lappin. SL
Biochemistry (2022)
Yicong Cai et al.
Plant biotechnology journal, 16(11), 1878-1891 (2018-03-27)
Starch is the main form of energy storage in higher plants. Although several enzymes and regulators of starch biosynthesis have been defined, the complete molecular machinery remains largely unknown. Screening for irregularities in endosperm formation in rice represents valuable prospect

Artikel

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