Purificazione del campione
È possibile applicare vari metodi di purificazione chimica e fisica per separare o concentrare un analita target prima dell'analisi. Tra questi figurano l'assorbimento, l'adsorbimento, la cromatografia, la distillazione, l'estrazione, lo scambio ionico, la filtrazione, la formazione di complessi, la cristallizzazione, l'essiccazione e molti altri. La preparazione del campione prima dell'analisi aiuta a portare il campione in un formato compatibile con la tecnica analitica, riduce la complessità del campione, rimuove le impurità interferenti e concentra l'analita prima dell'analisi. Una preparazione adeguata del campione previene l'intasamento, può ridurre la necessità di procedure di lavaggio rigorose e può prolungare la durata del mezzo cromatografico.
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Alcune delle seguenti tecniche di purificazione più comuni vengono utilizzate in laboratorio per preparare i campioni in vista delle analisi successive.
Dialisi
La dialisi è una tecnica di purificazione utilizzata per rimuovere il sale o altre molecole a basso peso molecolare da un campione. Viene utilizzata anche per modificare la composizione del tampone di un campione. La dialisi è una tecnica passiva che richiede grandi volumi di tampone.
Scambio di tampone e desalinizzazione
La desalinizzazione è un metodo semplice per rimuovere sali e altri contaminanti a basso peso molecolare da un campione. Viene utilizzata anche per lo scambio di tampone prima o dopo diverse fasi cromatografiche e per la rapida rimozione dei reagenti al fine di terminare una reazione.
Precipitazione frazionata
La precipitazione frazionata viene utilizzata per rimuovere le impurità grossolane da piccoli volumi di campione. Le tecniche di precipitazione separano le frazioni in base al principio della solubilità differenziale. Poiché le specie proteiche differiscono per il loro grado di idrofobicità, l'aumento delle concentrazioni di sale può potenziare le interazioni idrofobiche tra le proteine e causare la precipitazione.
Estrazione
La preparazione del campione mediante estrazione comporta l'isolamento degli analiti target da un campione complesso o da un volume di campione molto più grande. Il processo rimuove i componenti del campione interferenti che potrebbero ostruire le colonne HPLC e GC. Inoltre, aumenta la concentrazione dell'analita di un fattore compreso tra 100 e 5.000, migliorando così in modo significativo la sensibilità di rilevamento. Nell'ambito della preparazione selettiva e specifica dei campioni, l'estrazione contribuisce a garantire un'analisi cromatografica più affidabile. I tipi di estrazione sono l'estrazione liquido-liquido, l'estrazione in fase solida (SPE) e la microestrazione in fase solida (SPME).
Cromatografia di affinità
La cromatografia di affinità separa le proteine sulla base di interazioni reversibili tra una proteina e un ligando specifico che è stato accoppiato a una matrice cromatografica. La tecnica è altamente selettiva e consente una purificazione delle proteine ad alta capacità. La cromatografia di affinità può essere utilizzata ogni volta che è disponibile un ligando adatto per la proteina di interesse.
La purificazione mediante cromatografia di affinità prevede fasi di cattura ed eluizione. Nella fase di cattura, la proteina bersaglio viene legata in modo specifico e reversibile a un ligando complementare che è stato immobilizzato su una matrice cromatografica. L'obiettivo è isolare, concentrare e stabilizzare il prodotto bersaglio, conservandone la potenza e l'attività. Dopo aver lavato la matrice per rimuovere il materiale non legato, la proteina bersaglio legata viene recuperata modificando le condizioni in modo da favorire l'eluizione. L'eluizione viene eseguita in modo specifico, utilizzando un ligando competitivo, o in modo non specifico, modificando il pH, la forza ionica o la polarità. L'eluizione consente di raccogliere la proteina bersaglio in forma purificata e concentrata.
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