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Síntesis peptídica

Un péptido consta de dos o más aminoácidos unidos por un enlace amida para formar una cadena de aminoácidos normalmente de 2 a 70 aminoácidos de longitud. Los péptidos se distinguen de las proteínas por no tener que plegarse para exhibir actividad biológica. Los péptidos aparecen endógenamente como hormonas peptídicas, como la angiotensina, la LHRH y la encefalina, y como toxinas en plantas y animales. Los péptidos son de gran interés como prototipos moleculares para el descubrimiento de medicamentos y como fármacos por derecho propio. También encuentran su aplicación en vacunas, biomateriales y sondas histológicas, y se utilizan en gran cantidad como antígenos para generar anticuerpos. 

Los péptidos se sintetizan químicamente en disolución o en una fase sólida. El proceso implica la formación dirigida y selectiva de un enlace amida entre un aminoácido protegido en el extremo N y un aminoácido que contenga un grupo amino libre y un ácido carboxílico protegido. En la síntesis en fase sólida, el grupo protector del carboxilo está unido a un soporte polimérico. Después de la formación del enlace, se elimina del dipéptido el grupo protector del amino y se conecta el siguiente aminoácido protegido en N.


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Los grupos protectores de cadena lateral para la síntesis peptídica en fase sólida (SPPS) suelen elegirse para que se separen simultáneamente con el desprendimiento del péptido de la resina.

Figura 2Grupos protectores de cadena lateral para la síntesis peptídica en fase sólida (SPPS) Boc

La síntesis peptídica en fase sólida (SSPS) es el método más utilizado de síntesis de péptidos debido a su eficiencia, simplicidad, velocidad y facilidad de paralelización. La SPPS consiste en la adición secuencial de restos de aminoácido protegidos en el grupo amino y en la cadena lateral a un aminoácido o péptido unido a un soporte polimérico insoluble (Figura 1).

Para la protección del N-α pueden utilizarse o bien un grupo Boc sensible a ácidos (SPPS Boc) o bien un grupo Fmoc sensible a bases (SPPS Fmoc). Después de la eliminación de este grupo protector, se añade el siguiente aminoácido protegido utilizando un reactivo de acoplamiento o un derivado aminoácido protegido preactivado. El aminoácido C-terminal se ancla a la resina a través de un enlazador, cuya naturaleza determina las condiciones requeridas para liberar el péptido del soporte después de la extensión de la cadena. Se suelen elegir grupos protectores de cadena lateral para que se separen simultáneamente con el desprendimiento del péptido de la resina (Figuras 2 y 3).

Los grupos protectores de cadena lateral para la síntesis peptídica en fase sólida (SPPS) suelen elegirse para que se separen simultáneamente con el desprendimiento del péptido de la resina.

Figura 3.Grupos protectores de cadena lateral para la síntesis peptídica en fase sólida (SPPS) Fmoc

La mayoría de los péptidos se preparan mediante el método Fmoc, ya que la separación y la desprotección finales se llevan a cabo mediante el tratamiento con ácido trifluoroacético en oposición al método Boc, que requiere el uso del muy tóxico y corrosivo HF anhidro líquido en equipos especializados.

Pueden prepararse de manera sistemática péptidos de 50 aminoácidos, aunque es habitual que se comuniquen síntesis de proteínas de más de 100 aminoácidos. Pueden fabricarse proteínas más largas mediante la ligadura química nativa de péptidos completamente desprotegidos en disolución. Con este método, es posible sintetizar péptidos naturales que son difíciles de expresar en bacterias, incorporar aminoácidos no naturales o D-aminoácidos y generar péptidos cíclicos, ramificados, marcados y modificados después de la traducción.

La síntesis de péptidos en fase líquida, que normalmente utiliza la protección Boc o Z-amino, ha sido sustituida por la síntesis de péptidos en fase sólida, excepto para los procesos existentes de síntesis de péptidos a gran escala con fines industriales.





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