Merck

30200

Sigma-Aldrich

L-Cystine

≥99.7% (TLC)

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Sinónimos:
(R,R)-3,3′-Dithiobis(2-aminopropionicacid)
Fórmula lineal:
[-SCH2CH(NH2)CO2H]2
Número de CAS:
Peso molecular:
240.30
Beilstein:
1728094
Número CE:
Número MDL:
eCl@ss:
32160406
ID de la sustancia en PubChem:
NACRES:
NA.26

Nivel de calidad

Análisis

≥99.7% (TLC)

formulario

powder or crystals

actividad óptica

[α]20/D −219±5°, c = 1% in 1 M HCl

residuo de ign.

≤0.1% (as SO4)

pérdida

≤0.1% loss on drying

color

white

mp

>240 °C (dec.) (lit.)

solubilidad

1 M HCl: 0.5 g/10 mL, clear, colorless

trazas de anión

chloride (Cl-): ≤500 mg/kg
sulfate (SO42-): ≤100 mg/kg

trazas de catión

Ca: ≤50 mg/kg
Cd: ≤5 mg/kg
Co: ≤5 mg/kg
Cr: ≤5 mg/kg
Cu: ≤6 mg/kg
Fe: ≤10 mg/kg
K: ≤50 mg/kg
Mg: ≤5 mg/kg
Mn: ≤5 mg/kg
Na: ≤150 mg/kg
Ni: ≤5 mg/kg
Pb: ≤5 mg/kg
Zn: ≤5 mg/kg

application(s)

peptide synthesis

SMILES string

N[C@@H](CSSC[C@H](N)C(O)=O)C(O)=O

InChI

1S/C6H12N2O4S2/c7-3(5(9)10)1-13-14-2-4(8)6(11)12/h3-4H,1-2,7-8H2,(H,9,10)(H,11,12)/t3-,4-/m0/s1

InChI key

LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N

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C760249603NIST143D
L-Cystine ≥99.7% (TLC)

Sigma-Aldrich

30200

L-Cystine

-
L-Cystine from non-animal source, meets EP testing specifications, suitable for cell culture, 98.5-101.0%

Sigma-Aldrich

C7602

L-Cystine

Premium Grade
L-Cystine certified reference material, TraceCERT®, Manufactured by: Sigma-Aldrich Production GmbH, Switzerland

Supelco

49603

L-Cystine

-
Cystine NIST® SRM® 143d

NIST143D

Cystine

-
form

powder or crystals

form

powder

form

-

form

-

optical activity

[α]20/D −219±5°, c = 1% in 1 M HCl

optical activity

-

optical activity

-

optical activity

-

color

white

color

white to off-white

color

-

color

-

mp

>240 °C (dec.) (lit.)

mp

>240 °C (dec.) (lit.)

mp

>240 °C (dec.) (lit.)

mp

>240 °C (dec.) (lit.)

solubility

1 M HCl: 0.5 g/10 mL, clear, colorless

solubility

1 M HCl: 100 mg/mL

solubility

-

solubility

-

Aplicación

L-Cystine has been used to prepare stock solution which in turn is utilized for determining the L-cysteine and L-cystine in pharmaceutical preparations as well as in urine samples by using spectrofluorimetric flow injection method.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Cystine is required for the synthesis of glutathione that protects the cells from oxidative stress. A specific x(c)-cysteine/glutamate antiporter mediates cellular uptake of cysteine in exchange for glutamate. Inhibition of cysteine uptake induces toxicity in neuronal cells.

Otras notas

Preparation of N,N′-dibenzoyl-L-cystine, an efficient auxiliary for enantioselective reductions of ketones

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Ejemplo

T1503
Referencia del producto
-
25G
Tamaño del envase/cantidad

Otros ejemplos

705578-5MG-PW

PL860-CGA/SHF-1EA

MMYOMAG-74K-13

1000309185

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Journal of the Chemical Society. Chemical Communications, 801-801 (1987)
T H Murphy et al.
Neuron, 2(6), 1547-1558 (1989-06-01)
Glutamate binds to both excitatory neurotransmitter binding sites and a Cl(-)-dependent, quisqualate- and cystine-inhibited transport site on brain neurons. The neuroblastoma-primary retina hybrid cells (N18-RE-105) are susceptible to glutamate-induced cytotoxicity. The Cl(-)-dependent transport site to which glutamate and quisqualate (but
T Pérez-Ruiz et al.
The Analyst, 117(6), 1025-1028 (1992-06-01)
A flow injection configuration is proposed for the determination of L-cysteine and L-cystine individually and for mixtures of both analytes. The procedure is based on the rapid oxidation of L-cysteine by thallium(III) with concomitant formation of fluorescent thallium(I). The inclusion
K. Soai et al.
Journal of the Chemical Society. Chemical Communications, 413-413 (1984)
Philip J Hogg
Nature reviews. Cancer, 13(6), 425-431 (2013-05-11)
Protein action in nature is generally controlled by the amount of protein produced and by chemical modification of the protein, and both are often perturbed in cancer. The amino acid side chains and the peptide and disulphide bonds that bind

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