Merck

M2634

Sigma-Aldrich

Malic Dehydrogenase from porcine heart

buffered aqueous glycerol solution, 600-1000 units/mg protein (biuret)

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Sinónimos:
L-Malate: NAD+ oxidoreductase, MDH, Malate Dehydrogenase
Comisión internacional de enzimas:
MDL number:
NACRES:
NA.54

form

buffered aqueous glycerol solution

specific activity

600-1000 units/mg protein (biuret)

cation traces

NH4+: ≤10 μg/mg protein

foreign activity

Glutamic-Oxalacetic Transaminase ≤0.01%
Glutamic-Pyruvic Transaminase ≤0.01%

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M1567M9004K1502
foreign activity

Glutamic-Oxalacetic Transaminase ≤0.01%, Glutamic-Pyruvic Transaminase ≤0.01%

foreign activity

Glutamic-Oxalacetic Transaminase ≤0.01%, Glutamic-Pyruvic Transaminase ≤0.01%

foreign activity

-

foreign activity

pyruvate dehydrogenase ≤20%

form

buffered aqueous glycerol solution

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

form

buffered aqueous glycerol solution

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-

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-

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200

Quality Level

200

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200

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General description

Malic dehydrogenase is a mitochondrial isozyme and an important catalyst in the tricarboxylic acid cycle.
Mitochondrial Isozyme

Application

Malic dehydrogenase has been used in a study to assess the comparative molluscicidal action of Ginko biloba extract on snail hosts. It has also been used in a study to investigate the effect of early feed restriction on metabolic programming and compensatory growth in broiler chickens.

Biochem/physiol Actions

Eukaryotic cells contain two different isozymes of malate dehydrogenase: mitochondrial (m-MDH) and soluble or cytoplasmic (s-MDH). This product consists of the mitochondrial form.
The enzyme catalyzes the following reaction:Oxaloacetate + β-NADH → L-Malate + β-NAD
Malic Dehydrogenase can be reversibly inactivated by treatment with pyridoxal 5′-phosphate at 25 °C.

Unit Definition

One unit will convert 1.0 μmole of oxalacetate and β-NADH to L-malate and β-NAD per min at pH 7.5 at 25 °C.

Physical form

Solution in 50% glycerol containing 0.05 M potassium phosphate buffer, pH 7.5

Storage Class

10 - Combustible liquids

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Comparative molluscicidal action of extract of Ginko biloba sarcotesta, arecoline and niclosamide on snail hosts of Schistosoma japonicum
Chen, S., et al.
Pesticide Biochemistry and Physiology, 89, 237-241 (2007)
S S Chen et al.
The Biochemical journal, 151(2), 297-303 (1975-11-01)
1. Pig heart mitochondrial malate dehydrogenase incubated with pyridoxal 5'-phosphate at pH 8.0 and 25 degrees C gradually loses activity. Such inactivation can be largely reversed by dialysis or by addition of L-lysine or L-cysteine, and can be made permanent
Nicholas R Moody et al.
Bio-protocol, 11(24), e4264-e4264 (2022-01-29)
Phosphoenolpyruvate carboxylase (PEPC) catalyzes a critical step in carbon metabolism in plants and bacteria, the irreversible reaction between bicarbonate and phosphoenolpyruvate to produce the C4 compound oxaloacetate. This enzyme is particularly important in the context of C4 photosynthesis, where it
X A Zhan et al.
Poultry science, 86(4), 654-660 (2007-03-21)
The effect of early feed restriction on metabolic programming and compensatory growth was studied in broiler chickens. A total of 480 female 1-d-old broiler birds (Aconred) were randomly allocated to ad libitum and feed-restricted groups, each of which was replicated
Maaike Van Trimpont et al.
Haematologica (2022-08-19)
Asparagine is a non-essential amino acid since it can either be taken up via the diet or synthesized by asparagine synthetase (ASNS). Acute lymphoblastic leukemia (ALL) cells do not or minimally express ASNS which makes them completely dependent on extracellular

Protocolos

Malic dehydrogenase from bovine heart contains a histidine residue at the NAD-binding active site that is critical for activity. This protocol uses a spectrophotometric assay to evaluate malic dehydrogenase activity.

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