ATP合酶

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1997年,美国洛杉矶加州大学Paul D. Boyer教授和英国剑桥分子生物学医学研究委员会实验室John E. Walker博士因阐明ATP合酶的机制,获得诺贝尔化学奖。Nicholson博士、国际生物化学和分子生物学协会(IUBMB)、以及Sigma-Aldrich很自豪地开始制作我们有关代谢途径的系列动画,并对ATP合酶分子机器进行了阐释。

 


 

ATP合酶
由Donald Nicholson阐释

质子移位产生的质子动力与ADP和磷酸盐合成ATP的过程相结合,这是一个非常重要的反应。ATP合酶是由两个结构域F0和F1组成的复杂结构。F1是一种球形结构,在线粒体环境中,它会伸入基质并通过定子固定在膜上以防止旋转。它由三个α-亚基和三个β-亚基组成,这三个亚基均可与核苷酸相结合,但其中只有β-亚基能够参与反应。F0是一种圆柱形结构,当由易位质子驱动时能够旋转,并且与能够在F1内部旋转的中心轴相连接。

驱动ATP合成的机制似乎取决于结合电荷的想法,其中β-亚基上的催化位点对核苷酸具有不同的亲和力,并被命名为松散(L),紧密(T)和开放(O)三种状态。在动画中,这三种状态分别标注为粉红色、蓝色和绿色。松散(L)位点能够可逆地与底物(ADP和磷酸盐)相结合。然后T位点再紧密地与反应物结合以形成ATP。O位点对底物亲和力低,随后释放在T状态时所形成的ATP。中心轴由质子通过F0的逆位置驱动(从上面看逆时针方向),并以120°的区间旋转。在每个区间,每个β-亚基会进行构象转变:L变为T(结合ADP和磷酸盐后),T变为O,O变为L(释放ATP后)。新的L位点然后再结合新的ADP和磷酸盐,并开始新的反应循环。因此,F0的一个完整的旋转可以形成3个ATP,每个β亚基分别形成一个。在这个例子中,每一个F0的完整旋转,大约需要10个质子进行逆向驱动,这意味着1个ATP的形成需要大约3.3个质子,在其他物种中所需质子数可能有所不同。ATP合成酶被认为是以超过100Hz(转/秒)的速度进行旋转,其足以产生满足我们身体体重每天所需的ATP量。

 

 

参考文献

  1. Boyer, P.D., The binding change mechanism for ATP synthase - Some probabilities and possibilities, Biochimica et Biophysica Acta, 1140, 215-250 (1993).
  2. Abrahams, J.P., Leslie, A.G., Lutter, R., and Walker J.E., Structure at 2.8 Å resolution of F1 -ATPase from bovine heart mitochondria, Nature, 370, 621-628 (1994).
  3. Boyer, P.D., The ATP synthase - a splendid molecular machine, Annual Review in Biochemistry, 66, 717-749 (1997).
  4. Gibbons, C., Montgomery, M.G., Leslie, A.G.W. & Walker, J.E. The structure of the central stalk in bovine F1-ATPase at 2.4 Å resolution. Nature Struct. Biol., 7, 1055-1061 (2000).
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  8. Karrasch, S., Walker, J.E. Novel features in the structure of bovine ATP synthase. J. Mol. Biol., 290, 379-384 (1999).
  9. >Orriss, G.L., Leslie, A.G.W., Braig, K., Walker, J.E. Bovine F1-ATPase covalently inhibited with 4-chloro-7-nitrobenzofurazan: the structure provides further support for a rotary catalytic mechanism. Structure, 6, 831-837 (1998).

 

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