Merck

E0885

Sigma-Aldrich

Enterokinase from porcine intestine

lyophilized powder, ≥100 units/mg protein

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Sinónimos:
Enteropeptidase
Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
Número CE:
Número MDL:
eCl@ss:
32160410
NACRES:
NA.54

formulario

lyophilized powder

Nivel de calidad

specific activity

≥100 units/mg protein

mol peso

150 kDa

purificado por

chromatography

composición

Protein, ≥20% Lowry

actividad extraña

aminopeptidase ≤1.5%
trypsin ≤1%, free

temp. de almacenamiento

−20°C

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E0632E5144E0127
specific activity

≥100 units/mg protein

specific activity

≥0.5 units/mg solid

specific activity

-

specific activity

≥4.0 units/mg protein

mol wt

150 kDa

mol wt

150 kDa

mol wt

150 kDa (consisting of 115kDa and 35kDa subunits.)

mol wt

25.9 kDa

purified by

chromatography

purified by

-

purified by

-

purified by

-

foreign activity

aminopeptidase ≤1.5%, trypsin ≤1%, free

foreign activity

-

foreign activity

-

foreign activity

-

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

Aplicación

Enterokinase from porcine intestine has been used in a study to investigate complementary DNA cloning and sequencing of rat enteropeptidase. Enterokinase from porcine intestine has also been used to learn more about the insulinotropic region of the gastric inhibitory polypeptide.
The enzyme from Sigma has been used to activate zymogens in order to detect trypsin activity. The study to investigated the structural and evolutionary consequences of unpaired cysteines in trypsinogen. The product has been used to measure trypsin while studying the effect of pesticide induced alterations in gene expression in the lobster, Homarus americanus The enzyme from Sigma has been used to develop a novel assay for measuring levels of lipid-free apoA-I in the presence of lipid-bound apoA-I. Enteropeptidase can specifically cleave human lipid-free apoA-I but not its lipid-bound form resulting in an N-terminal fragment of 22 kDa. It has also been used in a study to examine the effect of calcium and phytic acid on the activation of trypsinogen and the stability of trypsin.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Enterokinase is a membrane bound serine protease that specifically and rapidly converts trypsinogen to trypsin, thereby, triggering the conversion of other zymogens to active enzymes. It has a molecular mass of approximately 150 kDa. The enzyme is a heterodimer consisting of 35-47 kDa subunits. The light and the heavy chains are linked by two disulfide bridges. It is a glycoprotein containing 35% carbohydrate. The polypeptide chain of trypsinogen is hydrolyzed only after an -(Asp)4-Lys- sequence. The enzyme is inhibited by soybean trypsin inhibitor. Enterokinase is typically used in protein modification and amino acid sequence determination.

Definición de unidad

One unit will produce 1.0 nanomole of trypsin from trypsinogen per min at pH 5.6 at 25 °C.

Forma física

Lyophilized powder containing sodium phosphate buffer salts

sustrato

Referencia del producto
Descripción
Precios

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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-
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