- ADP-ribosylation of histones by ARTD1: an additional module of the histone code?
ADP-ribosylation of histones by ARTD1: an additional module of the histone code?
FEBS letters (2011-03-23)
Michael O Hottiger
PMID21420964
RESUMEN
ADP-ribosylation is a covalent post-translational protein modification catalyzed by ADP-ribosyltransferases and is involved in important processes such as cell cycle regulation, DNA damage response, replication or transcription. Histones are ADP-ribosylated by ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 at specific amino acid residues, in particular lysines, of the histones tails. Specific ADP-ribosyl hydrolases and poly-ADP-ribose glucohydrolases degrade the ADP-ribose polymers. The ADP-ribose modification is read by zinc finger motifs or macrodomains, which then regulate chromatin structure and transcription. Thus, histone ADP-ribosylation may be considered an additional component of the histone code.
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β-Nicotinamide adenine dinucleotide, reduced disodium salt, ~98%, pkg of 1 mg (per vial)
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β-Nicotinamide adenine dinucleotide, reduced disodium salt, ~98%, pkg of 10 mg (per vial)
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β-Nicotinamide adenine dinucleotide, reduced disodium salt hydrate, ~98%, pkg of 100 mg
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β-Nicotinamide adenine dinucleotide lithium salt from Saccharomyces cerevisiae, ≥95%
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