Przejdź do zawartości
Merck

Przejdź do

FORMD-RO

Roche

Formate Dehydrogenase

from Candida boidinii

Synonim(y):

FDH, Formate:NAD oxidoreductase

Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.

Wybierz wielkość

Zmień widok
Do Państwa/SKUDostępnośćCena netto
80 units
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
993,00 zł
250 units
Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności
2070,00 zł

Informacje o tej pozycji

UNSPSC Code:
12352204
Numer WE:
NACRES:
NA.54
Specific activity:
~0.4 units/mg protein (At 25 °C with formate as the substrate.)
Biological source:
yeast (Candida boidini)
Recombinant:
expressed in E. coli
Concentration:
≥10-20 % (w/w)

993,00 zł


Skontaktuj się z Obsługą Klienta, aby uzyskać informacje na temat dostępności

Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomóc


biological source

yeast (Candida boidini)

recombinant

expressed in E. coli

form

lyophilized

specific activity

~0.4 units/mg protein (At 25 °C with formate as the substrate.)

mol wt

74 kDa

packaging

pkg of 250 U (10837016001), pkg of 80 U (10244678001)

manufacturer/tradename

Roche

concentration

≥10-20 % (w/w)

technique(s)

activity assay: suitable

color

off-white

optimum pH

7.5-8.5

solubility

water: soluble 10 g/L

suitability

suitable for gel electrophoresis

UniProt accession no.

application(s)

life science and biopharma

foreign activity

ADH <0.0500%, LDH <0.0500%, MDH <0.1000%

storage temp.

2-8°C

General description

Formate:NAD+ oxidoreductase
Formate dehydrogenase is part of the D-specific 2-hydroxy acid superfamily of dehydrogenases. It is a dimer of two identical subunits. The enzyme has a cysteine residue which is essential for its activity or structural integrity.[1]

Application

Most widely used in cofactor recycling systems for NADH.[2]

Biochem/physiol Actions

Substrate Specificity and Km:
Formate dehydrogenase reacts only with formate (Km = 13 mM at 30 °C and pH 7.5; 11 mM at 25 °C and pH 7.5) and NAD (Km 0.09 mM; 30 °C; pH 7.5). It does not react with acetate, oxalate, lactate, succinate, propionate or ascorbate, nor will the enzyme reduce NADP.

Preparation Note

Store dry

Analysis Note

Contaminants: <0.005% LDH and ADH each, <0.1% MDH

Other Notes

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.
One unit (U) formate dehydrogenase will oxidize 1 μmol of formic acid to CO2 in 1 minute at +25 °C and pH 7.6. The above assay produces 1 mmol of NADH per mmol of formate oxidized.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Porównaj podobne pozycje

Wyświetl pełne porównanie

Pokaż różnice

1 of 1

Ta pozycja
F8649LMDH-ROM1567
biological source

yeast (Candida boidini)

biological source

fungus (Candida boidinii)

biological source

Porcine heart (mitochondrial)

biological source

-

specific activity

~0.4 units/mg protein (At 25 °C with formate as the substrate.)

specific activity

5.0-15.0 units/mg protein

specific activity

~1200 units/mg protein (At 25 °C with oxaloacetate as the substrate.)

specific activity

≥600 units/mg protein (biuret)

technique(s)

activity assay: suitable

technique(s)

-

technique(s)

activity assay: suitable

technique(s)

-

concentration

≥10-20 % (w/w)

concentration

-

concentration

-

concentration

-

form

lyophilized

form

lyophilized powder

form

solution, suspension

form

ammonium sulfate suspension

suitability

suitable for gel electrophoresis

suitability

-

suitability

suitable for Western blot

suitability

-


Klasa składowania

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

flash_point_f

does not flash

flash_point_c

does not flash



Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

It looks like we've run into a problem, but you can still download Certificates of Analysis from our Dokumenty section.

Proszę o kontakt, jeśli potrzebna jest pomoc Obsługa Klienta

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów