Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.
Wybierz wielkość
Zmień widok
Informacje o tej pozycji
Wzór empiryczny (zapis Hilla):
C16H22N4O2S2 · xC2HF3O2
Masa cząsteczkowa:
366.50 (free base basis)
NACRES:
NA.21
Assay:
≥98% (HPLC)
Form:
powder
Storage condition:
desiccated
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócQuality Segment
assay
≥98% (HPLC)
form
powder
storage condition
desiccated
color
white to beige
solubility
DMSO: 2 mg/mL, clear
storage temp.
2-8°C
SMILES string
O=C(NC1=NC=C(S1)SCC2=NC=C(O2)C(C)C)C3CCNCC3.[xTFA]
Biochem/physiol Actions
Potent cyclin-dependent kinase-like 5 inhibitor with additional potency against CDK9/16/17/18 and good kinome-wide selectivity.
SGC-CAF382-1 is a potent cyclin-dependent kinase-like 5 inhibitor (CDKL5 IC50 = 6.7 nM by binding assay & 10 nM by cellular NanoBRET) with additional potency against CDK9/16/17/18 (IC50 = 20/62/89/100 nM by cell-free enzymatic assay, 280/390/240/260 nM by cellular NanoBRET) and good kinome-wide selectivity. SGC-CAF382-1 downregulates EB2 Ser222 phosphorylation in DIV14-16 rat primary neurons (IC50 <5 nM) and in hippocampal slices from P20–30 rats ex vivo (IC50 <45 nM).
SGC-CAF382-1 is a potent cyclin-dependent kinase-like 5 inhibitor (CDKL5 IC50 = 6.7 nM by binding assay & 10 nM by cellular NanoBRET) with additional potency against CDK9/16/17/18 (IC50 = 20/62/89/100 nM by cell-free enzymatic assay, 280/390/240/260 nM by cellular NanoBRET) and good kinome-wide selectivity. SGC-CAF382-1 downregulates EB2 Ser222 phosphorylation in DIV14-16 rat primary neurons (IC50 <5 nM) and in hippocampal slices from P20–30 rats ex vivo (IC50 <45 nM).
Disclaimer
Hygroscopic
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Klasa składowania
11 - Combustible Solids
Co się dzieje?
WGK 3
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.