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bovine pancreas
form
lyophilized (salt-free)
mol wt
24.000 g/mol
packaging
pkg of 4 × 100 μg (11418033001), pkg of 4 × 25 μg (11418025001)
manufacturer/tradename
Roche
storage condition
(
concentration
0.01-0.2 % (w/w)
technique(s)
protein sequencing: suitable
impurities
Chymotrypsin
color
white
optimum pH
8.0
solubility
10 g/L
suitability
suitable for protein modification
UniProt accession no.
application(s)
life science and biopharma
foreign activity
Chymotrypsin
storage temp.
2-8°C
Gene Information
cow ... PRSS1(780933)
General description
La trypsine modifiée de qualité séquençage est d'abord isolée à partir de pancréas de bovin sous forme de protéase spécifique hautement purifiée, puis est modifiée.
La trypsine est une protéase hautement efficace et de grande spécificité, couramment employée en protéomique pour digérer les protéines. Elle produit de courts peptides aux caractéristiques particulières qui sont compatibles avec les méthodes de séparation et d'identification actuelles telles que la chromatographie en phase liquide ou la spectrométrie de masse (MS).
Inhibiteurs : TLCK, DFP, PMSF, leupeptine, inhibiteur de trypsine de soja, inhibiteur de trypsine d'œuf de poule, aprotinine, α2-macroglobuline, α1-antitrypsine, APMSF et antipaïne.
La trypsine est une protéase hautement efficace et de grande spécificité, couramment employée en protéomique pour digérer les protéines. Elle produit de courts peptides aux caractéristiques particulières qui sont compatibles avec les méthodes de séparation et d'identification actuelles telles que la chromatographie en phase liquide ou la spectrométrie de masse (MS).
Inhibiteurs : TLCK, DFP, PMSF, leupeptine, inhibiteur de trypsine de soja, inhibiteur de trypsine d'œuf de poule, aprotinine, α2-macroglobuline, α1-antitrypsine, APMSF et antipaïne.
Application
La trypsine modifiée de qualité séquençage sert à produire des glycopeptides à partir de glycoprotéines purifiées.
Elle est utilisée dans les applications suivantes :
Elle est utilisée dans les applications suivantes :
- détermination de la structure d'une protéine
- cartographie trypsique
- Analyse d'empreintes génétiques
- analyse de séquences
- études de translocation
- Identification de protéines
- digestion protéique lors de la préparation de lipoprotéines pour une analyse par chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masse en tandem (LC-MS/MS)
Biochem/physiol Actions
La trypsine est une endopeptidase à sérine. À un pH de 7,5 à 9, elle hydrolyse spécifiquement les protéines et les liaisons peptidiques du côté C-terminal de la Iysine et de l'arginine. Les liaisons amide et ester de l'arginine et de la lysine sont également clivées. La spécificité de la trypsine de qualité séquençage modifiée est vérifiée en utilisant la chaîne B oxydée (Box) de l'insuline comme substrat. On incube la trypsine de qualité séquençage modifiée en forte concentration (1 partie en poids d'enzyme pour 9 parties en poids de chaîne B oxydée de l'insuline) pendant 18 heures pour détecter des traces de chymotrypsine contaminante.
Preparation Note
Concentration de travail : 1/100 à 1/5 de la protéine en poids
Conditions de stockage (solution de travail) : -15 °C à -25 °C
La trypsine de qualité séquençage modifiée est plus résistante à l'autolyse, même à pH neutre ou faiblement basique. Cette enzyme peut être utilisée en fortes concentrations.
Une solution dans de l'acide acétique à 1 % ou du chlorure d'hydrogène 1 mM se conserve pendant une semaine à une température de 2 °C à 8 °C. La même solution conservée en aliquotes entre -15 °C et -25 °C reste stable pendant au moins un an sans perte d'activité.
Conditions de stockage (solution de travail) : -15 °C à -25 °C
La trypsine de qualité séquençage modifiée est plus résistante à l'autolyse, même à pH neutre ou faiblement basique. Cette enzyme peut être utilisée en fortes concentrations.
Une solution dans de l'acide acétique à 1 % ou du chlorure d'hydrogène 1 mM se conserve pendant une semaine à une température de 2 °C à 8 °C. La même solution conservée en aliquotes entre -15 °C et -25 °C reste stable pendant au moins un an sans perte d'activité.
À conserver au sec.
Analysis Note
Pureté : produit dépourvu d'impuretés susceptibles de gêner la séparation des peptides en RP-HPLC.
Other Notes
Produit destiné uniquement à la recherche en sciences de la vie. Ne pas utiliser dans des procédures de diagnostic.
signalword
Danger
Hazard Classifications
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
target_organs
Respiratory system
Classe de stockage
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
hcodes
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