PF037
MMP-2, proenzym, ludzki, rekombinowany, komórki myszy
Synonim(y):
Żelatynaza A, żelatynaza 72 kDa, metaloproteinaza macierzy 2
Zaloguj się, aby wyświetlić ceny organizacyjne i kontraktowe.
Wybierz wielkość
Zmień widok
Pomoc techniczna
Potrzebujesz pomocy? Nasz zespół doświadczonych naukowców chętnie Ci pomoże.
Pozwól nam pomócrecombinant
expressed in mouse cell line
Quality Segment
assay
≥90% (SDS-PAGE)
form
liquid
does not contain
preservative
manufacturer/tradename
Calbiochem®
storage condition
OK to freeze, avoid repeated freeze/thaw cycles
shipped in
wet ice
storage temp.
−70°C
General description
Rekombinowany ludzki pro-MMP-2 wyrażany w komórkach myszy. Przydatny do immunoblottingu, rozszczepiania substratu i zymografii testowej. Oczyszczony proenzym MMP-2 o masie ~72 kDa może być stosowany jako kontrola pozytywna lub wzorzec do analizy zymograficznej, immunoblottingu lub testów rozszczepiania substratu. Wymaga aktywacji przed użyciem. Metaloproteinazy macierzy są członkami unikalnej rodziny enzymów proteolitycznych, które mają jon cynku w swoich miejscach aktywnych i mogą rozkładać kolageny, elastynę i inne składniki macierzy zewnątrzkomórkowej (ECM). Enzymy te są obecne u zdrowych osób i wykazano, że odgrywają ważną rolę w procesach takich jak gojenie się ran, ciąża i resorpcja kości. Jednak nadekspresja i aktywacja MMP została powiązana z szeregiem procesów patologicznych i stanów chorobowych związanych z rozpadem i przebudową ECM. Choroby te obejmują inwazję i przerzuty nowotworowe, reumatoidalne zapalenie stawów, choroby przyzębia i procesy naczyniowe, takie jak angiogeneza, hiperplazja błony wewnętrznej, miażdżyca i tętniaki. Ostatnio MMP zostały powiązane z chorobami neurodegeneracyjnymi, takimi jak choroba Alzheimera i stwardnienie zanikowe boczne (ALS). Istnieją naturalne inhibitory MMP, tkankowe inhibitory metaloproteinaz macierzy (TIMP), a także opracowano syntetyczne inhibitory, które dają nadzieję na nowe możliwości leczenia tych chorób.
Regulacja aktywności MMP może zachodzić na poziomie ekspresji genów, w tym transkrypcji i translacji, na poziomie aktywacji lub na poziomie hamowania przez TIMP. Zatem zaburzenia w każdym z tych punktów mogą teoretycznie prowadzić do zmian w obrocie ECM. Ekspresja jest ściśle kontrolowana przez cytokiny pro- i przeciwzapalne i/lub czynniki wzrostu, a po wyprodukowaniu enzymy są zwykle wydzielane jako nieaktywne zymogramy. Po aktywacji (usunięciu hamującego regionu propeptydowego cząsteczek) MMP podlegają kontroli przez lokalnie wytwarzane TIMP1. Wszystkie MMP mogą być aktywowane in vitro związkami organomerkurialnymi (np. octanem 4-aminofenylomocznika), ale czynniki odpowiedzialne za fizjologiczną aktywację wszystkich MMP nie zostały jasno zdefiniowane. Liczne badania wskazują, że członkowie rodziny MMP mają zdolność do wzajemnej aktywacji13. Aktywacja MMP in vivo jest prawdopodobnie krytycznym krokiem w zakresie ich biologicznego zachowania, ponieważ to właśnie ta aktywacja przechyli równowagę na korzyść degradacji ECM. Cechą charakterystyczną chorób z udziałem MMP wydaje się być brak równowagi stechiometrycznej między aktywnymi MMP i TIMP, co prowadzi do nadmiernego rozerwania tkanki i często jej degradacji. Określenie mechanizmów, które kontrolują tę nierównowagę, może otworzyć kilka ważnych opcji terapeutycznych specyficznych inhibitorów enzymów.
Regulacja aktywności MMP może zachodzić na poziomie ekspresji genów, w tym transkrypcji i translacji, na poziomie aktywacji lub na poziomie hamowania przez TIMP. Zatem zaburzenia w każdym z tych punktów mogą teoretycznie prowadzić do zmian w obrocie ECM. Ekspresja jest ściśle kontrolowana przez cytokiny pro- i przeciwzapalne i/lub czynniki wzrostu, a po wyprodukowaniu enzymy są zwykle wydzielane jako nieaktywne zymogramy. Po aktywacji (usunięciu hamującego regionu propeptydowego cząsteczek) MMP podlegają kontroli przez lokalnie wytwarzane TIMP1. Wszystkie MMP mogą być aktywowane in vitro związkami organomerkurialnymi (np. octanem 4-aminofenylomocznika), ale czynniki odpowiedzialne za fizjologiczną aktywację wszystkich MMP nie zostały jasno zdefiniowane. Liczne badania wskazują, że członkowie rodziny MMP mają zdolność do wzajemnej aktywacji13. Aktywacja MMP in vivo jest prawdopodobnie krytycznym krokiem w zakresie ich biologicznego zachowania, ponieważ to właśnie ta aktywacja przechyli równowagę na korzyść degradacji ECM. Cechą charakterystyczną chorób z udziałem MMP wydaje się być brak równowagi stechiometrycznej między aktywnymi MMP i TIMP, co prowadzi do nadmiernego rozerwania tkanki i często jej degradacji. Określenie mechanizmów, które kontrolują tę nierównowagę, może otworzyć kilka ważnych opcji terapeutycznych specyficznych inhibitorów enzymów.
Packaging
Należy zapoznać się z etykietą fiolki, aby uzyskać informacje o stężeniu specyficznym dla partii.
Physical form
W 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 5 mM CaCl₂, 0,05% detergentu BRIJ®-35, pH 7,4.
Preparation Note
Po wstępnym rozmrożeniu, podzielić i zamrozić (-70°C).
Analysis Note
Aktywność właściwa: Mierzona zdolnością do degradacji żelatyny przy użyciu zymografii. 1 ng enzymu wystarcza do wizualizacji zdegradowanej żelatyny za pomocą niebieskiego barwnika coomassie w zymografii. Aktywowany rhMMP-2 degraduje kolagen typu IV, wizualizowany przez SDS-PAGE i rozszczepia substrat peptydu kumarynowego, (7-metoksy-kumaryno-4-ylo) Acetylo-Pro-Leu-Gly-Leu-(3-[2, 4-dinitrofenylo-L-2, 3-diaminopropionylo)-Ala-Arg-NH2 (nr kat. 03-32-5032), mierzony fluorescencją (wzbudzenie przy 320 nm i emisja przy 405 nm).
Other Notes
Buisson-Leqendre, N., et al. 2004. Arth. Rheumat.50, 2151.
Parsons, S.L., et al. 1997. Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G.P., et al. 1996. J. Neurochem.67, 251.
Xia, T., et al. 1996. Biochim. Biophys. Acta1293, 259.
Chandler, S. et al. 1995. Neurosci. Lett.201, 223.
Sang, Q.X., et al. 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Kenagy, R.D. i Clowes, A.W., 1994. Inhibicja metaloproteinaz macierzy: Therapeutic Potential. Greenwald, R.A. and Golub L.M., Eds. 462.
Kleiner, D.E. and Stetler-Stevenson W.G., 1994. Anal. Biochem.218, 325.
Zempo, N., et al. 1994. J. Vasc. Surg.20, 209.
Birkedal-Hansen, H. 1993. J. Periodontol.64 474.
Stetler-Stevenson, W.G., et al. 1993. FASEB J.7, 1434.
Delaisse, J-M. i Vaes, G. 1992. W Biologia i fizjologia osteoklastów. B.R. Rifkin & C.V. Gay, Eds. 290.
Jeffrey, J.J. 1992. In Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects. R.F. Diegelmann and W.J. Lindblad, Eds. 177.
Jeffrey, J.J. 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L.A., et al. 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
Heussen, C. and Dowdle, E.B., 1980. Anal. Biochem.102, 196.
Parsons, S.L., et al. 1997. Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G.P., et al. 1996. J. Neurochem.67, 251.
Xia, T., et al. 1996. Biochim. Biophys. Acta1293, 259.
Chandler, S. et al. 1995. Neurosci. Lett.201, 223.
Sang, Q.X., et al. 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Kenagy, R.D. i Clowes, A.W., 1994. Inhibicja metaloproteinaz macierzy: Therapeutic Potential. Greenwald, R.A. and Golub L.M., Eds. 462.
Kleiner, D.E. and Stetler-Stevenson W.G., 1994. Anal. Biochem.218, 325.
Zempo, N., et al. 1994. J. Vasc. Surg.20, 209.
Birkedal-Hansen, H. 1993. J. Periodontol.64 474.
Stetler-Stevenson, W.G., et al. 1993. FASEB J.7, 1434.
Delaisse, J-M. i Vaes, G. 1992. W Biologia i fizjologia osteoklastów. B.R. Rifkin & C.V. Gay, Eds. 290.
Jeffrey, J.J. 1992. In Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects. R.F. Diegelmann and W.J. Lindblad, Eds. 177.
Jeffrey, J.J. 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L.A., et al. 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
Heussen, C. and Dowdle, E.B., 1980. Anal. Biochem.102, 196.
Legal Information
Brij is a registered trademark of Croda International PLC
CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Disclaimer
Toksyczność: Standardowa obsługa (A)
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Klasa składowania
10 - Combustible liquids
Co się dzieje?
WGK 1
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.