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Trypsin in Sequenzierqualität, from bovine pancreas
biological source
bovine pancreas
form
lyophilized (salt-free)
specific activity
≥80 units/mg protein
mol wt
Mr 23.5 kDa
packaging
pkg of 4 × 100 μg (11047841001)
pkg of 4 × 25 μg (11418475001)
manufacturer/tradename
Roche
optimum pH
8.0
storage temp.
2-8°C
Quality Level
Verwandte Kategorien
Analysis Note
Reinheit: Frei von Verunreinigungen, die mit der Separation von Peptiden in der RP-HPLC interferieren können.
Application
Trypsin in Sequenzierqualität wird zum Verdau von Proteinen in Lösung, in Gelen oder auf Blotting-Membranen verwendet.
Das Enzym wird zur Aufklärung von Proteinstrukturen, für tryptisches Mapping, Fingerprinting, Sequenzanalysen und für Translokationsstudien genutzt. Trypsin in Sequenzierqualität erzeugt Glykopeptide aus aufgereinigten Glykoproteinen und ist geeignet für den Verdau von Proteinen in Polyacrylamidgelen.
Das Enzym wird zur Aufklärung von Proteinstrukturen, für tryptisches Mapping, Fingerprinting, Sequenzanalysen und für Translokationsstudien genutzt. Trypsin in Sequenzierqualität erzeugt Glykopeptide aus aufgereinigten Glykoproteinen und ist geeignet für den Verdau von Proteinen in Polyacrylamidgelen.
Biochem/physiol Actions
Die Spezifität von Trypsin in Sequenzierqualität wird mit der oxidierten B-Kette von Insulin (Insulin Box) als Substrat verifiziert. Hohe Konzentrationen von Trypsin in Sequenzierqualität (1 Gewichtsteil Enzym und 18 Gewichtsteile Insulin Box) werden 18 Stunden inkubiert, um Spuren von Chymotrypsin-Verunreinigungen nachzuweisen.
Spezifität (HPLC, mit Insulin Box):
Spaltung nach 1 Stunde: ≥90 %
Unspezifische Spaltungsprodukte nach 18 Stunden: ≤10 %
Spezifität (HPLC, mit Insulin Box):
Spaltung nach 1 Stunde: ≥90 %
Unspezifische Spaltungsprodukte nach 18 Stunden: ≤10 %
General description
Trypsin in Sequenzierqualität wird aus der Bauchspeicheldrüse von Rindern als hochreine und spezifische Protease isoliert. Trypsin in Sequenzierqualität ist eine Serin-Endopeptidase. Sie spaltet spezifisch Peptidbindungen auf der Carboxyl-Seite der basischen Aminosäuren Arg und Lys. Amid- und Ester-Bindungen von Arg und Lys werden ebenfalls gespalten.
Other Notes
Nur für die Life-Science-Forschung. Nicht zur Verwendung in diagnostischen Verfahren vorgesehen.
Preparation Note
Stabilisatoren: Trypsin ist stabil in 4 M.
Arbeitskonzentration: 1/100 bis 1/20 des Proteins nach Gewicht (in Lösung); 1–5 μg/100 μL (für In-Gel-Verdau)
Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Eine Lösung in 0,01 % Trifluoressigsäure (TFA), (v/v) oder 1 mM HCl kann maximal eine Woche lang verwendet werden, wenn sie bei 2 bis 8 °C gelagert wird. Durch Inkubation von Proteinen in Lösung bei neutralen bis leicht basischen pH-Werten kann eine Teilautolyse auftreten. Für diese Anwendung empfiehlt Roche modifiziertes Trypsin in Sequenzierqualität.
Arbeitskonzentration: 1/100 bis 1/20 des Proteins nach Gewicht (in Lösung); 1–5 μg/100 μL (für In-Gel-Verdau)
Lagerbedingungen (Arbeitslösung): Eine Lösung in 0,01 % Trifluoressigsäure (TFA), (v/v) oder 1 mM HCl kann maximal eine Woche lang verwendet werden, wenn sie bei 2 bis 8 °C gelagert wird. Durch Inkubation von Proteinen in Lösung bei neutralen bis leicht basischen pH-Werten kann eine Teilautolyse auftreten. Für diese Anwendung empfiehlt Roche modifiziertes Trypsin in Sequenzierqualität.
Für die Stabilität der Lösung ist die Rekonstituierung in Säure erforderlich: Empfohlen werden 0,01 % TFA (v/v), 1 mM HCl oder 0,1 Essigsäure.
signalword
Danger
Hazard Classifications
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
target_organs
Respiratory system
Lagerklasse
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 1
flash_point_f
does not flash
flash_point_c
does not flash
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Chemphyschem : a European journal of chemical physics and physical chemistry, 8(14), 2133-2137 (2007-08-28)
A silicon-on-insulator (SOI) based thin film resistor is employed for the label-free determination of enzymatic activity. We demonstrate that enzymes, which cleave biological polyelectrolyte substrates, can be detected by the sensor. As an application, we consider the serine endopeptidase trypsin
Saeedreza Vessal et al.
Journal of proteome research, 11(8), 4289-4307 (2012-07-07)
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