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A2264

β-N-Acetylglucosaminidase aus Canavalia ensiformis (Jack bean)

ammonium sulfate suspension, ≥8 units/mg protein

Synonym(e):

β-N-Acetyl-D-hexosaminid-N-acetylhexosaminohydrolase aus Schwertbohnen, β-N-Acetylhexosaminidase

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-730-2
MDL number:
EG-Nummer:
Specific activity:
≥8 units/mg protein
Biological source:
Canavalia ensiformis

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biological source

Canavalia ensiformis

Quality Segment

form

ammonium sulfate suspension

specific activity

≥8 units/mg protein

foreign activity

α- and β-galactosidase, and α-L-fucosidase ≤0.1%, α-mannosidase ≤0.5%

storage temp.

2-8°C

Application

β -N-acetylglucosaminidase is a lysosomal enzyme used to hydrolyze N-acetyl-β-D-glucosaminides and N-acetyl-β-Dgalactosaminides. It is used in chemoenzymatic synthesis of oligosaccharides based on their effective transglycosylation of β-GlcNAc and β-GalNAcc. It may be a useful tool to study Alzheimer′s Disease . Acetylglucosaminidase from Canavalia ensiformis has been used to study enzymic detachment of biofilms .

Biochem/physiol Actions

Wird auch als β-N-Acetylhexosaminidase bezeichnet. Es wurde die Freisetzung von terminalem β-verknüpften N-Acetylglucosamin und N-Acetylgalactosamin durch dieses Enzym beobachtet.
This enzyme, sometimes called β-N-acetylhexosaminidase, is reported to liberate terminal β-linked N-acetylglucosamine and N-acetylgalactosamine from a variety of substrates. The activity of β-N-actylglucosaminidase may be determined with the chromogenic substrate p-nitrophenyl-N-acetyl-β-D-glucosaminide. β-N-actylglucosaminidase hydrolyzes the terminal nonreducing N-acetyl-D-hexosamine residues. This enzyme contains two predominant isozymes, Hex A, a heterodimer, and Hex B, a homodimer. N-acetylglucosamine, acetamide, N-2-acetamido-2-deoyglucosylamine, N-acetylnojirimycin, and N-acetyldeoxynojirmycin are known inhibitors.

Physical form

Suspension in 2.5 M (NH4)2SO4, pH 7.0

Analysis Note

Bei pH 4.0 wird p-Nitrophenyl β-N-acetylgalactosaminid mit ca. 50% der Hydrolysegeschwindigkeit von p-Nitrophenyl β-N-acetylglucosaminid bei pH 5.0 hydrolysiert.

Other Notes

1 U hydrolysiert 1.0 μmol p-Nitrophenyl N-acetyl-β-D-glucosaminid zu p-Nitrophenol und N-acetyl-D-glucosamin pro Minute bei pH 5.0 und 25 °C.

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M7257G4142S2076
description

ammonium sulfate suspension, ≥8 units/mg protein

description

ammonium sulfate suspension, ≥15 units/mg protein (biuret)

description

ammonium sulfate suspension, 1.0-3.0 units/mg protein (modified Warburg-Christian)

description

recombinant, expressed in E. coli BL21, ≥5 units/mg protein

specific activity

≥8 units/mg protein

specific activity

≥15 units/mg protein (biuret)

specific activity

1.0-3.0 units/mg protein (modified Warburg-Christian)

specific activity

≥5 units/mg protein

biological source

Canavalia ensiformis

biological source

Canavalia ensiformis

biological source

bovine

biological source

-

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

form

lyophilized powder

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

foreign activity

α- and β-galactosidase, and α-L-fucosidase ≤0.1%, α-mannosidase ≤0.5%

foreign activity

β-galactosidase, β-N-acetylglucosaminidase, α-galactosidase and α-L-fucosidase <0.05%

foreign activity

α-fucosidase ≤0.2%, α- and β-glucosidase ≤0.2%, α-mannosidase ≤0.2%, β-N-acetylglucosaminidase ≤1.0%, α-galactosidase ≤0.2%

foreign activity

-

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200


flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

Lagerklasse

10 - Combustible liquids


Zulassungslistungen

Zulassungslistungen werden hauptsächlich für chemische Produkte erstellt. Für nicht-chemische Produkte können hier nur begrenzte Angaben gemacht werden. Kein Eintrag bedeutet, dass keine der Komponenten gelistet ist. Es liegt in der Verantwortung des Benutzers, die sichere und legale Verwendung des Produkts zu gewährleisten.

7783-20-2

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