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P6635

Phosphorylase b aus Kaninchenmuskel

lyophilized powder, ≥20 units/mg protein, 2× crystallization

Synonym(e):

α-Glucanphosphorylase, 1,4-α-D-Glucan:orthophosphat-α-D-glucosyltransferase, Glykogenphosphorylase

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.77
EC Number:
232-737-0
MDL number:
EG-Nummer:
Specific activity:
≥20 units/mg protein
Biological source:
rabbit muscle

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biological source

rabbit muscle

Quality Segment

form

lyophilized powder

specific activity

≥20 units/mg protein

mol wt

97,200 Da by calculation

purified by

2× crystallization

storage condition

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place)

technique(s)

mass spectrometry (MS): suitable

impurities

~0.01 μmol/mg protein 5′-AMP (This low level will not interfere with phosphorylase and phosphorylase kinase assays.)

UniProt accession no.

foreign activity

phosphoglucomutase ≤1.0%, phosphorylase a ≤10%, phosphorylase kinase ≤0.5%, phosphorylase phosphatase, debrancher enzyme, AMPase and ATPase ≤0.1%

storage temp.

−20°C

General description

Forschungsbereich: Zellsignalisierung

Glykogenphosphorylase (PG), ein spezielles komplexes allosterisches Enzym, weist eine evolutionär konservierte Gensequenz auf. GP umfasst eine Familie aus drei Isozymen wie Muskel-GP (mGP), Leber-GP (lGP) und Hirn-GP (bGP) beim Menschen.

Application

Phosphorylase b aus Kaninchenmuskel wird wie folgt verwendet:
  • beim Kalibrieren von Sepharose C1-6B-Säulen beim Untersuchen der Molekülmasse von Methylamindehydrogenase-Untereinheiten
  • in Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie-Untersuchungen von Phosphorylase b-Ionen, die durch das Überladen von Reagenzien im ladungsreduzierenden Puffer erzeugt wurden
  • zum Herstellen von p32-markierter Phosphorylase a mit Phosporylasekinase und [32P]ATP
  • im Phosphorylase-Phosphatase-Assay
  • im Enzymassay als Positivkontrolle zum Sicherstellen, dass das Reaktionssystem für die Aktivitätsbestimmung angewandt wurde

Biochem/physiol Actions

Phosphorylase b ist eine nicht aktive Form und kommt in der ruhenden Muskulatur vor. Die Phosphorylase-b-Kinase-Aktivität nimmt signifikant zu, wenn das Mg2+:ATP-Verhältnis 1 übersteigt. Es wird davon ausgegangen, dass der Abbau von ATP während der Muskelkontraktion in vivo die Umwandlung von Phosphorylase b auslöst. Phosphorylase b wird von Inosinmonophosphat aktiviert. Das Glykogenphosphorylase(PG)-Enzym spielt eine wesentliche Rolle im ersten Schritt der Glykogenolyse. Im Anfangsstadium der Glykogenolyse trennt Glykogenphosphorylase (GP) die α-1,4-Glykosidbindungen und setzt das Glucose-1-phosphat (G1P)-Molekül frei. Beim Inkubieren mit einer geeigneten Konzentration von Glucose-1-phosphat ohne Zugabe von Primer kann Phosphorylase b aus Kaninchenmuskel proteingebundene Alpha-1,4-glucosyl-Ketten bilden.

Packaging

Packungsgröße basiert auf dem Proteingehalt.

Physical form

Lyophilisiertes Pulver mit Lactose, 5′-AMP und Mg(OAc)2 (10 μMol pro 100 mg Protein)

Other Notes

Eine Einheit bildet bei einem pH-Wert von 6,8 und einer Temperatur von 30 °C in Gegenwart von 5′-AMP aus Glykogen und Orthophosphat 1,0 μMol α-D-Glucose-1-phosphat; dies wird gemessen in einem System, das Phosphoglucomutase, NADP und Glucose-6-phosphat-Dehydrogenase enthält. (Eine μmolare Einheit entspricht ca. 45 Cori-Einheiten.)

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P4649P1261SRE0069
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lyophilized powder, ≥20 units/mg protein, 2× crystallization

description

For use as a marker in SDS-PAGE

description

lyophilized powder, 20-30 units/mg protein

description

-

biological source

rabbit muscle

biological source

-

biological source

rabbit muscle

biological source

-

technique(s)

mass spectrometry (MS): suitable

technique(s)

-

technique(s)

-

technique(s)

-

specific activity

≥20 units/mg protein

specific activity

-

specific activity

20-30 units/mg protein

specific activity

≥100 units/mg protein

form

lyophilized powder

form

powder

form

lyophilized powder

form

lyophilized powder

UniProt accession no.

A0A5F9D1C4, A0A5F9DLL9, A0A5F9CLZ9, A0A5F9CRR0

UniProt accession no.

-

UniProt accession no.

-

UniProt accession no.

-

storage condition

(Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place)

storage condition

-

storage condition

-

storage condition

-


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Lagerklasse

11 - Combustible Solids

Was ist los?

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

PSA (Persönliche Schutzausrüstung)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)



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Questions

1–2 of 2 Questions  
  1. Has the amino acid sequence of phosphorylase from rabbit muscle been published?

    1 answer
    1. The sequence has been published. The amino acid composition is:Asp5l, Asn45, Thr35, Ser29, Glu64, Gln31, Pro36, Gly48, Ala63, Cys9, Val62, Met2l, Ile49, Leu79, Tyr36, Phe38, Trp12, Lys48, HiS22, and Arg63. Reference for the sequence and amino acid composition: K. Titani et al., Proc. Nat. Acad. Sci., USA, 74, 4762-4766 (1977) (see attached pdf).Product P1261 is phosphorylase a, which is the tetrameric form. Products P4649 and P6635 are phosphorylase b, the dimeric  form. The sequence information of the subunit would be the same for both forms.

      Helpful?

  2. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    1 answer
    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

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Reviews

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  1. Pittsburgh, PA
    • Review 1
    • Votes 2
    2 out of 5 stars.

    Wrong protein

    Hi, we ran Mass Spec analysis of the protein band cut from SDS-PAGE running product sold under Cat#P6635, there is no match with any of the UniProt accession numbers listed for this product. The protein band also runs well above 100 kDa marker which is more than expected MW.

    Helpful?

    1. Response from Merck KGaA:

      Thank you for your review. We are sorry to hear that your experience did not match your product expectations. We encourage customers who experience problems with our products to contact us for additional technical support. Please visit https://www.sigmaaldrich.com/US/en/support/customer-support to submit a Product Technical Inquiry.