Detection of O-propargyl-puromycin has not been validated. An independent researcher has shown that 12D10 may bind to O-propargyl-puromycin treated samples with reduced sensitivity (Yeast. 2014 Mar 19;31(5):167–178).
MABE343
Anti-Puromycin-Antikörper, Klon 12D10
clone 12D10, from mouse
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Synonym(e):
Anti-Puromycin Klon 12D10, Anti-Puromycin-Antikörper, Puromycin Nachweisantikörper
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| Größe/SKU | Verfügbarkeit | Preis |
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Über diesen Artikel
UNSPSC Code:
12352203
NACRES:
NA.41
eCl@ss:
32160702
Clone:
12D10, monoclonal
Species reactivity:
human
Application:
FACS, ICC, IF, IHC, IP, WB
Citations:
657
Technischer Dienst
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Unterstützung erhaltenbiological source
mouse
Quality Segment
antibody form
purified immunoglobulin
antibody product type
primary antibodies
clone
12D10, monoclonal
species reactivity
human
species reactivity (predicted by homology)
all
technique(s)
flow cytometry: suitable, immunocytochemistry: suitable, immunofluorescence: suitable, immunohistochemistry: suitable, immunoprecipitation (IP): suitable, western blot: suitable
isotype
IgG2aκ
shipped in
wet ice
target post-translational modification
unmodified
Gene Information
human ... NPEPPS(9520)
General description
Puromycin ist ein Aminoukleosid-Antibiotikum, das aus dem Bakterium Streptomyces alboniger gewonnen wird und als Proteinsynthesehemmer wirkt, der die Translation durch verfrühte Terminierung der Ribosomketten verhindert. Monoklonale Antikörper gegen Puromycin können bei standardmäßigen immunchemischen Verfahren zur direkten Überwachung der Translation verwendet werden. Diese Verfahren werden als SunSET (Surface Sensing of Translation) bezeichnet. Ein Teil des Moleküls ähnelt dem 3′-Ende der Aminoacyl-tRNA, weshalb es bei der Analyse der Proteintranslation nützlich ist. Puromycin veranlasst die DNA-Fragmentierung in Thymozyten und menschlichen HL-60-Leukämiezellen.
Puromoycin ist in neu synthetisierten Proteinen integriert. Wenn nur Puromycin anwesend ist, weist der Antikörper neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin mit unterschiedlichen Molekulargewichten nach. Es wird jedoch ein schwächeres Signal beobachtet, wenn auch Cycloheximid vorhanden ist, das die Proteinbiosynthese in eukaryotischen Organismen hemmt.
Immunogen
Puromycin aus Streptomyces alboniger
Application
Analyse durch Western Blotting (Gesamtproteinfärbung): Mit Puromycin und Cycloheximid oder nur mit Puromycin behandelte HEK293-Zelllysate wurden mithilfe von SDS-PAGE aufgelöst und auf eine Membran übertragen. Die Proteine wurden mithilfe von Ponceau S-Färbung sichtbar gemacht.
Immunzytochemie-Analyse: Eine 1:10.000-Verdünnung einer repräsentativen Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HeLa-Zellen, die mit Puromycin behandelt wurden.
Analyse durch Western Blotting (WB): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.; Clavarino, G., et al. (2012). PLoS Pathog. 8(5):e1002708.; David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.; Hulmi. J. J., et al. (2012). Am J Physiol Endocrinol Metab. 304(1):E41-50.; Bhattacharya, A., et al. (2012). Neuron. 76(2):325-337.; Hoeffer, C. A., et al. (2013). J Neurophysiol. 109(1):68-76.).
Immunfluoreszenz-Analyse: Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.;David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; David, A., et al. (2011). J Biol Chem. 286(23):20688-20700.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Goodman, C. A., et al. (2012). Proc Natl Acad Sci USA. 109(17):E989.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.).
Immunhistochemie-Analyse (ICH): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei IHC (Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.).
Fluoreszenzaktivierte Zellsortierungsanalyse (FACS): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei FACS (David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.).
Alexa Fluor™ ist eine eingetragene Handelsmarke von Life Technologies.
Immunzytochemie-Analyse: Eine 1:10.000-Verdünnung einer repräsentativen Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HeLa-Zellen, die mit Puromycin behandelt wurden.
Analyse durch Western Blotting (WB): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.; Clavarino, G., et al. (2012). PLoS Pathog. 8(5):e1002708.; David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.; Hulmi. J. J., et al. (2012). Am J Physiol Endocrinol Metab. 304(1):E41-50.; Bhattacharya, A., et al. (2012). Neuron. 76(2):325-337.; Hoeffer, C. A., et al. (2013). J Neurophysiol. 109(1):68-76.).
Immunfluoreszenz-Analyse: Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei WB (Reineke, L. C., et al. (2012). Mol Biol Cell. 23(18):3499-3510.; Trinh, M. A. et al. (2012). Cell Rep. 1(6):678-688.; Fortin, D. A., et al. (2012). J Neurosci. 32(24):8127-8137.;David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; David, A., et al. (2011). J Biol Chem. 286(23):20688-20700.; White, L. K., et al. (2011). J Virol. 85(1):606-620.; Hoeffer, C. A., et al. (2011). Proc Natl Acad Sci USA. 108(8):3383-3388.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.; Goodman, C. A., et al. (2012). Proc Natl Acad Sci USA. 109(17):E989.; Santini, E., et al. (2013). Nature. 493(7432):411-415.; Quy. P. N., et al. (2013). J Biol Chem. 288(2):1125-1134.).
Immunhistochemie-Analyse (ICH): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei IHC (Goodman, C. A., et al. (2010). FASEB J. 25(3):1028-1039.).
Fluoreszenzaktivierte Zellsortierungsanalyse (FACS): Eine repräsentative Probe detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin bei FACS (David, A., et al. (2012). J Cell Biol. 197(1):45-57.; Schmidt, E., K., et al. (2009). Nat Methods. 6(4):275-277.).
Alexa Fluor™ ist eine eingetragene Handelsmarke von Life Technologies.
Anti-Puromycin-Antikörper, Klon 12D10, für Nachweis von in Proteinen integriertem Puromycin. Monoklonale Antikörper gegen Puromycin können bei standardmäßigen immunchemischen Verfahren verwendet werden.
Forschungskategorie
Epigenetik & Zellkernfunktion
Epigenetik & Zellkernfunktion
Forschungsunterkategorie
RNA-Stoffwechsel & Bindungsproteine
RNA-Stoffwechsel & Bindungsproteine
Biochem/physiol Actions
Anti-Puromycin-Antikörper, Klon 12D10, reagiert nachweislich mit einer menschlichen Untersuchungsprobe, die mit Puromycin vorinkubiert wurde. Prognostizierte Reaktion mit allen Spezies, wenn die Probe mit Puromycin vorinkubiert wurde.
Physical form
Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG2aκ in Puffer mit 0,1 M Tris-Glycin (pH 7,4), 150 mM NaCl mit 0,05 % Natriumazid.
Format: Aufgereinigt
Über Protein G aufgereinigt
Preparation Note
Bei 2 – 8 °C 1 Monat ab Empfangsdatum haltbar.
Analysis Note
Evaluiert durch Western Blottting in HEK293-Zelllysaten, die mit Puromycin und Cycloheximid, oder nur mit Puromycin, behandelt wurden.
Analyse von Western Blotting: Eine 1:25.000-Verdünnung dieses Antikörpers detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die nur mit Puromycin behandelt wurden. Dieser Antikörper detektierte zudem geringe Mengen neu synthetisierter Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die mit Puromycin und Cycloheximid behandelt wurden.
Analyse von Western Blotting: Eine 1:25.000-Verdünnung dieses Antikörpers detektierte neu synthetisierte Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die nur mit Puromycin behandelt wurden. Dieser Antikörper detektierte zudem geringe Mengen neu synthetisierter Proteine mit integriertem Puromycin in HEK293-Zelllysaten, die mit Puromycin und Cycloheximid behandelt wurden.
Kontrolle
HEK293-Zelllysate, die mit Puromycin und Cyclohexamid, oder nur mit Puromycin, behandelt wurden.
HEK293-Zelllysate, die mit Puromycin und Cyclohexamid, oder nur mit Puromycin, behandelt wurden.
Other Notes
Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.
Legal Information
ALEXA FLUOR is a trademark of Life Technologies
Disclaimer
Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.
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|---|---|---|---|
| description clone 12D10, from mouse | description recombinant, expressed in HEK 293 cells | description clone 4G11, from mouse | description ascites fluid, clone 12D10, Chemicon® |
| Gene Information human ... NPEPPS(9520) | Gene Information - | Gene Information human ... NPEPPS(9520) | Gene Information - |
| clone 12D10, monoclonal | clone 12D10, recombinant monoclonal | clone 4G11, monoclonal | clone 12D10, monoclonal |
| biological source mouse | biological source mouse | biological source mouse | biological source mouse |
| species reactivity human | species reactivity human | species reactivity human | species reactivity human |
| antibody form purified immunoglobulin | antibody form purified antibody | antibody form purified immunoglobulin | antibody form ascites fluid |
| isotype IgG2aκ | isotype IgG2aκ | isotype IgG1κ | isotype IgG1 |
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Lagerklasse
12 - Non Combustible Liquids
Was ist los?
WGK 1
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Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
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Does the antibody recognize O-propargyl-puromycin (OP-puro)?
1 answer-
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What's the concentration (mg/mL) of anti-Puromycin antibody (MABE343) ?
1 answer-
The concentration of this product is 1 mg/mL. This information is published in the lot-specific Certificate of Analysis. Please see the link below to review a sample or lot-specific Certificate:
https://www.emdmillipore.com/product/Anti-Puromycin-Antibody-clone-12D10,MM_NF-MABE343#anchor_COAHelpful?
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Does the Anti-Puromycin Antibody (MABE343) exhibit specificity for puromycin incorporated into proteins, or does it bind to any puromycin?
1 answer-
The Anti-Puromycin Antibody (MABE343) likely detects puromycin only when it is incorporated into proteins, as indicated on the webpage. Researchers may need to review the numerous citations for this antibody to confirm this specificity.
Helpful?
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