PF023
MMP-2, aktiv, human, rekombinant, Mäusezellen
Synonym(e):
Gelatinase A, aktive Matrix-Metalloproteinase 2
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Rekombinante, humane, in Mäusezellen exprimierte pro-MMP-2, die anschließend mittels APMA aktiviert wurde. APMA wurde über eine Entsalzungssäule entfernt. MMP-2 ist u. a. substratspezifisch für Kollagen (Typen IV, V, VII und X), Elastin und Gelatine (Typ I). Durch den vorhandenen TIMP-2-Inhibitor wird der Abbau der C-terminalen Regulierungsdomäne von MMP-2 verhindert. TIMP-2 ist zudem ein Proteolyse-Hemmer, der die Enzymaktivität hemmt. Es ist geeignet für Immunblotting, Substratspaltungsassays und Zymographie.
Matrix-Metalloproteinasen gehören zu einer besonderen Familie proteolytischer Enzyme, die ein Zinkion in ihrem aktiven Zentrum besitzen und Kollagene, Elastin und andere Bestandteile der extrazellulären Matrix (EZM) abbauen können. Diese Enzyme sind bei normal gesunden Personen vorhanden und spielen nachweislich eine wichtige Rolle in Prozessen wie Wundheilung, Schwangerschaft und Knochenresorption. Jedoch wurde die Überexpression und Aktivierung von MMPs mit einer Reihe pathologischer Prozesse und Krankheitszustände in Verbindung gebracht, die am Abbau und Umbau der EZM beteiligt sind. Diese Krankheiten umfassen u. a. Tumorinvasion und Metastasen, rheumatoide Arthritis, Parodontalerkrankungen und Gefäßprozesse wie Angiogenese, Intimahyperplasie, Atherosklerose und Aneurysmen. Kürzlich wurden MMPs mit neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer-Demenz und amyotropher Lateralsklerose (ALS) in Verbindung gebracht. Es existieren natürliche Inhibitoren von MMPs, Gewebeinhibitoren von Matrix-Metalloproteasen (TIMPs), und es wurden synthetische Inhibitoren entwickelt, die Hoffnung auf neue Behandlungsmöglichkeiten für diese Krankheiten bieten. Die Regulation der MMP-Aktivität kann auf der Ebene von Genexpression einschließlich Transkription und Translation, auf Aktivierungsebene oder der Ebene einer Hemmung durch TIMPs stattfinden. Daher können Störungen an jedem dieser Punkte theoretisch zu Änderungen beim EZM-Turnover führen. Die Expression wird von pro- und antiinflammatorischen Zytokinen bzw. Wachstumsfaktoren genau gesteuert, und wenn die Enzyme erzeugt sind, werden sie normalerweise als inaktive Zymogramme ausgeschieden. Nach der Aktivierung (Entfernung der inhibitorischen Propeptidregion des Moleküls) werden MMPs durch lokal erzeugte TIMPs gesteuert. Alle MMPs können in vitro mit quecksilberorganischen Verbindungen (z. B. 4-Aminophenylquecksilberacetat) aktiviert werden, aber die für die physiologische Aktivierung aller MMPs verantwortlichen Wirkstoffe sind bisher nicht eindeutig identifiziert. Zahlreiche Studien legen nahe, dass Enzyme der MMP-Familie die Fähigkeit haben, sich gegenseitig zu aktivieren. Die Aktivierung der MMPs in vivo ist vermutlich ein wichtiger Schritt im Hinblick auf ihr biologisches Verhalten, da diese Aktivierung den EZM-Abbau begünstigt. Ein wichtiges Krankheitsmerkmal im Zusammenhang mit MMPs scheint ein stöchiometrisches Ungleichgewicht zwischen aktiven MMPs und TIMPs zu sein, das zu übermäßigem Gewebeaufschluss und oft zur Zerstörung führt. Die Bestimmung der Mechanismen, die dieses Ungleichgewicht steuern, können potenziell wichtige therapeutische Möglichkeiten bestimmter Enzymhemmer öffnen
Matrix-Metalloproteinasen gehören zu einer besonderen Familie proteolytischer Enzyme, die ein Zinkion in ihrem aktiven Zentrum besitzen und Kollagene, Elastin und andere Bestandteile der extrazellulären Matrix (EZM) abbauen können. Diese Enzyme sind bei normal gesunden Personen vorhanden und spielen nachweislich eine wichtige Rolle in Prozessen wie Wundheilung, Schwangerschaft und Knochenresorption. Jedoch wurde die Überexpression und Aktivierung von MMPs mit einer Reihe pathologischer Prozesse und Krankheitszustände in Verbindung gebracht, die am Abbau und Umbau der EZM beteiligt sind. Diese Krankheiten umfassen u. a. Tumorinvasion und Metastasen, rheumatoide Arthritis, Parodontalerkrankungen und Gefäßprozesse wie Angiogenese, Intimahyperplasie, Atherosklerose und Aneurysmen. Kürzlich wurden MMPs mit neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer-Demenz und amyotropher Lateralsklerose (ALS) in Verbindung gebracht. Es existieren natürliche Inhibitoren von MMPs, Gewebeinhibitoren von Matrix-Metalloproteasen (TIMPs), und es wurden synthetische Inhibitoren entwickelt, die Hoffnung auf neue Behandlungsmöglichkeiten für diese Krankheiten bieten. Die Regulation der MMP-Aktivität kann auf der Ebene von Genexpression einschließlich Transkription und Translation, auf Aktivierungsebene oder der Ebene einer Hemmung durch TIMPs stattfinden. Daher können Störungen an jedem dieser Punkte theoretisch zu Änderungen beim EZM-Turnover führen. Die Expression wird von pro- und antiinflammatorischen Zytokinen bzw. Wachstumsfaktoren genau gesteuert, und wenn die Enzyme erzeugt sind, werden sie normalerweise als inaktive Zymogramme ausgeschieden. Nach der Aktivierung (Entfernung der inhibitorischen Propeptidregion des Moleküls) werden MMPs durch lokal erzeugte TIMPs gesteuert. Alle MMPs können in vitro mit quecksilberorganischen Verbindungen (z. B. 4-Aminophenylquecksilberacetat) aktiviert werden, aber die für die physiologische Aktivierung aller MMPs verantwortlichen Wirkstoffe sind bisher nicht eindeutig identifiziert. Zahlreiche Studien legen nahe, dass Enzyme der MMP-Familie die Fähigkeit haben, sich gegenseitig zu aktivieren. Die Aktivierung der MMPs in vivo ist vermutlich ein wichtiger Schritt im Hinblick auf ihr biologisches Verhalten, da diese Aktivierung den EZM-Abbau begünstigt. Ein wichtiges Krankheitsmerkmal im Zusammenhang mit MMPs scheint ein stöchiometrisches Ungleichgewicht zwischen aktiven MMPs und TIMPs zu sein, das zu übermäßigem Gewebeaufschluss und oft zur Zerstörung führt. Die Bestimmung der Mechanismen, die dieses Ungleichgewicht steuern, können potenziell wichtige therapeutische Möglichkeiten bestimmter Enzymhemmer öffnen
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Other Notes
Liepnisch, E., et al. 2003. J. Biol. Chem.278, 25982.
Parsons, S.L., et al. 1997. Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G. P. et al., 1996. J. Neurochem.67, 251.
Xia, T. et al., 1996. Biochim. Biophys. Acta1293, 259.
Chandler, S., et al. 1995 Neuroscience Letters201, 226.
Sang, Q.X., et al. 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Kenagy, R.D. und Clowes, A.W. 1994. In: Inhibition of Matrix Metalloproteinases: Therapeutic Potential. Greenwald, R.A. und Golub L.M., Hg., 465.
Zempo, N., et al. 1994. J. Vasc. Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H.. 1993. J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W. G. et al., 1993. FASEB J.7, 1434.
Delaisse, J-M. und Vaes, G. 1992. In: Biology and Physiology of the Osteoclast. B.R. Rifkin und C.V. Gay, Hg., 290.
Jeffrey, J.J. 1992. In: Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects. R.F. Diegelmann und W.J. Lindblad, Hg., 194.
Jeffrey, J.J. 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L. A. et al., 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
Parsons, S.L., et al. 1997. Br. J. Surg.84, 160.
Backstrom, J.R., et al. 1996. J. Neuro.16, 7910.
Lim, G. P. et al., 1996. J. Neurochem.67, 251.
Xia, T. et al., 1996. Biochim. Biophys. Acta1293, 259.
Chandler, S., et al. 1995 Neuroscience Letters201, 226.
Sang, Q.X., et al. 1995. Biochim. Biophys. Acta1251, 99.
Kenagy, R.D. und Clowes, A.W. 1994. In: Inhibition of Matrix Metalloproteinases: Therapeutic Potential. Greenwald, R.A. und Golub L.M., Hg., 465.
Zempo, N., et al. 1994. J. Vasc. Surg.20, 217.
Birkedal-Hansen, H.. 1993. J. Periodontol.64, 484.
Stetler-Stevenson, W. G. et al., 1993. FASEB J.7, 1434.
Delaisse, J-M. und Vaes, G. 1992. In: Biology and Physiology of the Osteoclast. B.R. Rifkin und C.V. Gay, Hg., 290.
Jeffrey, J.J. 1992. In: Wound Healing: Biochemical and Clinical Aspects. R.F. Diegelmann und W.J. Lindblad, Hg., 194.
Jeffrey, J.J. 1991. Semin. Perinatol.15, 118.
Liotta, L. A. et al., 1991. Cell64, 327.
Harris, E. 1990. N. Engl. J. Med.322, 1277.
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Toxizität: Standard-Handhabung (A)
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