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CHY5S

αα-Chymotrypsin aus Rinderpankreas

≥40 units/mg protein, vial of 5 mg

Synonym(e):

α-chymotrypsin A and B

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-671-2
MDL number:
EG-Nummer:
eCl@ss:
42010112
Specific activity:
≥40 units/mg protein
Biological source:
bovine pancreas

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biological source

bovine pancreas

Quality Segment

description

aseptically filled

type

Type IV-S

form

solid

specific activity

≥40 units/mg protein

mol wt

25 kDa

composition

protein, ≥85% UV

packaging

vial of 5 mg

UniProt accession no.

storage temp.

−20°C

Gene Information

cow ... CTRB1(618826)

Application

The enzyme from Sigma has been used to assess the effect of limited proteolysis with α-chymotrypsin on the sperm penetration.
α-Chymotrypsin from bovine has been used in a study to inform proteasome inhibition in order to advance anticancer research. α-Chymotrypsin from bovine has also been used in a study that functionalized surface anchored poly(methylhydrosiloxane) thin films on oxidized silicon wafers.
α-Chymotrypsin from bovine pancreas has been used:
  • as a supplement for the collection of semen into Tris diluent
  • as one of the proteases in the analysis of major histocompatibility complex (MHC) class II protease sensitivity assay
  • as a component in YEPD broth for biofilm dispersion assay
  • in the preparation of chitinase–chymotrypsin–DMSO buffer (CCD buffer) for enzymatic digestion of larvae

Biochem/physiol Actions

Ein Serin-Protease, die Peptidbindungen mit aromatischen oder großen hydrophoben Seitenketten (Tyr, Trp, Phe, Met, Leu) am Carboxylende der Bindung hydrolysiert.
α-Chymotrypsin is a serine peptidase and has 241 amino acid residues contained in three polypeptide chains (A chain-13 residues, B chain-131 residues, and C chain-97 residues) linked by disulfide bridges. Molecular weight of this enzyme is found to be 25 kDa. Its pI is 8.75. It selectively hydrolyzes peptide bonds on the C-terminal side of tyrosine, phenylalanine, tryptophan, and leucine. Ca2+ activates and stabilizes the enzyme. The enzyme is inhibited by diisopropyl fluorophosphate (DFP), phenylmethanesulfonyl fluoride (PMSF), N-p-tosyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone (TPCK), chymostatin, aprotinin, α1-antitrypsin, and α2-macroglobulin, 10 mM Cu2+ and Hg2+.

Analysis Note

Protein determined by A1%/280

Other Notes

Eine Einheit hydrolysiert 1.0 μmol BTEE pro min bei pH 7.8 und 25 °C.

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C7762C4129C6423
description

≥40 units/mg protein, vial of 5 mg

description

Type I-S, essentially salt-free, lyophilized powder

description

Type II, lyophilized powder, ≥40 units/mg protein

description

suitable for protein sequencing, salt-free, lyophilized powder

specific activity

≥40 units/mg protein

specific activity

≥40 units/mg protein

specific activity

≥40 units/mg protein

specific activity

-

Gene Information

cow ... CTRB1(618826)

Gene Information

cow ... CTRB1(618826)

Gene Information

cow ... CTRB1(618826)

Gene Information

cow ... CTRB1(618826)

biological source

bovine pancreas

biological source

-

biological source

-

biological source

-

form

solid

form

essentially salt-free, lyophilized powder

form

lyophilized powder

form

salt-free, lyophilized powder

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

UniProt accession no.

P00767

UniProt accession no.

P00767

UniProt accession no.

P00767

UniProt accession no.

P00767


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Signalwort

Danger

Hazard Classifications

Acute Tox. 4 Oral - Aquatic Acute 1 - Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

Was ist los?

WGK 1

PSA (Persönliche Schutzausrüstung)

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Zulassungslistungen

Zulassungslistungen werden hauptsächlich für chemische Produkte erstellt. Für nicht-chemische Produkte können hier nur begrenzte Angaben gemacht werden. Kein Eintrag bedeutet, dass keine der Komponenten gelistet ist. Es liegt in der Verantwortung des Benutzers, die sichere und legale Verwendung des Produkts zu gewährleisten.

9004-07-3

CAS No.


Hier finden Sie alle aktuellen Versionen:

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