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Merck

L6876

Lysozyme from chicken egg white

powder or granules, ≥39,000 units/mg protein

Synonyme(s) :

Mucopeptide N-acétylmuramoylhydrolase, Muramidase

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A propos de cet article

Numéro CAS:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
235-747-3
MDL number:
Numéro CE :

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Nom du produit

Lysozyme from chicken egg white, powder or granules, ≥39,000 units/mg protein

biological source

chicken egg white

form

powder or granules

specific activity

≥39,000 units/mg protein

mol wt

single-chain 14.3 kDa

technique(s)

cell based assay: suitable

suitability

suitable for cell lysis

UniProt accession no.

application(s)

cell analysis

storage temp.

room temp

Quality Level

Gene Information

chicken ... LYZ(396218)

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62970L3790L4919
specific activity

≥39,000 units/mg protein

specific activity

~100000 U/mg

specific activity

-

specific activity

≥40,000 units/mg protein

technique(s)

cell based assay: suitable

technique(s)

cell based assay: suitable

technique(s)

cell based assay: suitable

technique(s)

cell based assay: suitable

biological source

chicken egg white

biological source

chicken egg white

biological source

chicken egg white

biological source

chicken egg white

Gene Information

chicken ... LYZ(396218)

Gene Information

chicken ... LYZ(396218)

Gene Information

chicken ... LYZ(396218)

Gene Information

-

form

powder or granules

form

powder

form

liquid

form

lyophilized powder

application(s)

cell analysis

application(s)

cell analysis

application(s)

cell analysis

application(s)

cell analysis

Application

L′enzyme dégrade la paroi cellulaire des bactéries ; elle est utilisée pour préparer des sphéroplastes.
Le lysozyme de blanc d'œuf de poule a été utilisé pour l'extraction d'ADN génomique de cellules bactériennes.[1][2][3] Il a été utilisé comme standard externe pour une analyse de masse par MALDI-TOF (matrix assisted laser desorption ionization-time of flight).[4]

Biochem/physiol Actions

Le lysozyme hydrolyse les liaisons β(1→4) entre les résidus d′acide N-acétylmuramique et de N-acétyl-D-glucosamine dans le peptidoglycane et entre les résidus de N-acétyl-D-glucosamine dans la chitodextrine. Les cellules à Gram positif sont très susceptibles à cette hydrolyse, car leur paroi cellulaire contient une proportion élevée de peptidoglycanes. Les cellules à Gram négatif sont moins susceptibles, en raison de la présence d′une membrane externe et d′une proportion plus faible de peptidoglycanes. Cependant, ces cellules peuvent être hydrolysées en présence d′EDTA, qui chélate les ions métalliques de la membrane externe des bactéries.

L′enzyme est active dans une vaste gamme de pH (de 6,0 à 9,0). À pH 6,2, une activité maximale est observée sur une plus vaste plage de forces ioniques (de 0,02 à 0,100 M) qu′à pH 9,2 (0,01 à 0,006 M).
Le lysozyme hydrolyse les liaisons β(1→4) entre les résidus d′acide N-acétylmuramique et de N-acétyl-D-glucosamine dans le peptidoglycane et entre les résidus de N-acétyl-D-glucosamine dans la chitodextrine. Les cellules à Gram positif sont très susceptibles à cette hydrolyse, car leur paroi cellulaire contient une proportion élevée de peptidoglycanes.

Features and Benefits

La lysozyme de blanc d'œuf de poule est une enzyme polyvalente aux propriétés uniques qui en font un produit efficace dans diverses applications, comme la dégradation de la paroi des cellules bactériennes, l'extraction d'ADN génomique et l'emploi en tant qu'étalon externe dans l'analyse de masse. Elle est fiable, active sur une large plage de pH et disponible en différents conditionnements.

Other Notes

Une unité permet de lyser 0,6 μg de Micrococcus lysodeikticus par minute selon une analyse par turbidimétrie à 600 nm sur une suspension tamponnée à pH 6,2 à 25 °C.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Classe de stockage

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Scientific reports, 8(1), 8210-8210 (2018-05-31)
In liver cirrhosis (LC), impaired intestinal functions lead to dysbiosis and possible bacterial translocation (BT). Bacteria or their byproducts within the bloodstream can thus play a role in systemic inflammation and hepatic encephalopathy (HE). We combined 16S sequencing, NMR metabolomics
Adrian P Nievergelt et al.
International journal of molecular sciences, 19(10) (2018-10-03)
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Genevieve Buckley et al.
Journal of structural biology, 210(2), 107488-107488 (2020-03-04)
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Genetic diversity within Streptococcus mutans evident from chromosomal DNA restriction fragment polymorphisms.
Caufield PW and Walker TM
Journal of Clinical Microbiology, 27, 274-274 (1989)
Sara Hernández-Pérez et al.
Journal of cell science, 133(5) (2019-11-30)
In order to mount high-affinity antibody responses, B cells internalise specific antigens and process them into peptides loaded onto MHCII for presentation to T helper cells (TH cells). While the biochemical principles of antigen processing and MHCII loading have been

Articles

For use as a marker in SDS-PAGE; Albumin from chicken egg white, For use as a marker in SDS-PAGE; L-Lactic Dehydrogenase from rabbit muscle, Type XI, lyophilized powder, 600-1,200 units/mg protein

Protocoles

This enzymatic rate determination may be used for Lysozyme products. It is not to be used to assay recombinant or insoluble Lysozyme on agarose.

Contenu apparenté

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Questions

1–8 of 8 Questions  
  1. We typically store our lyophilized lysozyme at -20C, but one recent order (shipped at room temperature) was left at room temperature, sealed, for several weeks. Will it still be active?

    1 answer
    1. This product is stored and shipped at ambient temperature. In the powder form, this material is quite robust and does not require controlled temperature storage. This item is stable at room temperature until the lot specific expiration date.

      Helpful?

  2. I have ordered this product and stored in -70 degree C. But there is no dilution preparation method available here. Can you please tell me hot to prepare that.

    1 answer
    1. This product may be prepared in 10 mM Tris-HCl, pH 8.0 at 10 mg/mL. The material is also soluble in water at 10 mg/mL. Aqueous solutions are stable for at least one month when stored at 2-8 °C. Please see the link below to review additional information available in the product datasheet:
      https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/documents/938/215/l6876dat-ms.pdf

      Helpful?

  3. What's the best buffer and pH for the preparation of lysozyme stock solution, and can I incubate it at room temperature for 1 day?

    1 answer
    1. This product can be resuspended in 350 µL of STET buffer (10 mM Tris-HCl, pH 8.0, with 0.1 M NaCl,
      1 mM EDTA, and 5% [w/v] TRITON® X-100). The enzyme is active over a broad pH range (6.0 to 9.0). At pH 6.2, maximal activity is observed over a wider range of ionic strengths (0.02 to 0.100 M) than at pH 9.2 (0.01 to 0.06 M).

      During this assay, the end-user should Incubate E. coli (strain ATCC 37017) bearing the pBR322 plasmid overnight in Terrific Broth (Cat. No. T0918) with 25 µg/mL tetracycline (Cat. No. T3383) and 25 µg/mL ampicillin (Cat. No. A9518). The
      optimal pH for E. coli cell lysis is 8.0 ± 0.1.16

      For more information please read through the product data sheet: https://www.sigmaaldrich.com/deepweb/assets/sigmaaldrich/product/documents/938/215/l6876dat-ms.pdf

      Helpful?

  4. What is the amino acid sequence of Product L6876, Lysozyme from chicken egg white?

    1 answer
    1. Lysozyme is a single chain polypeptide of 129 amino acids. The amino acid sequence of chicken egg white Lysozyme is described in the Journal of Biological Chemistry, 238, 2698-2707 (1963).

      Helpful?

  5. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    1 answer
    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

      Helpful?

  6. Can Product L6876, Lysozyme from chicken egg white, be inactivated by heat?

    1 answer
    1. Solutions of Lysozyme may be inactivated by boiling for 40 seconds at 100°C at an alkaline pH.

      Helpful?

  7. How can Product L6876, Lysozyme from chicken egg white, be reconstituted and can stock solutions be prepared?

    1 answer
    1. For the lysis procedure, use a freshly prepared solution of 500,000 units/ml in 10 mM Tris-HCl, pH 8.0. The product is also soluble in water (10 mg/ml) yielding a clear to slightly hazy colorless solution. Aqueous solutions should be stable for at least one month when stored between 2-8 °C.

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  8. Under what conditions can Product L6876, Lysozyme from chicken egg white, be used to lyse E. coli?

    1 answer
    1. The following procedure is for the lysis of E. coli. It may be used as a guideline for other species.1. Incubate E. coli (strain ATCC 37017) bearing the pBR322 plasmid overnight in Terrific Broth (Product No. T 0918) with 25 μg/ml tetracycline (Product No T 3383) and 25 μg/ml ampicillin (Product No. A 9518).2. Centrifuge 1-2 ml samples of the overnight culture.3. Resuspend the pellets in 350 μl of STET buffer (10 mM Tris-HCl, pH 8.0, with 0.1 M NaCl, 1 mM EDTA, and 5% [w/v] TRITON® X-100).4. Add 25 μl of a freshly prepared lysozyme solution (500,000 units/ml in 10 mM Tris-HCl, pH 8.0).5. Mix by vortexing for 3 seconds.6. Incubate the lysis mixture for 30 minutes at 37 °C7. After incubation, place the tube containing the lysis mixture in a boiling water bath for exactly 40 seconds.8. Centrifuge the lysis mixture at 14,000 x g.9. Remove the pellet (cell debris) from the tube using a sterile toothpick.10. Plasmid DNA from the supernatant may then be purified and analyzed.

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