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Merck

A8811

Aldolase aus Kaninchenmuskel

ammonium sulfate suspension, 10-20 units/mg protein

Synonym(e):

D-Fructose-1,6-bisphosphat-D-glyceraldehyd-3-phosphatlyase, Fructose-diphosphataldolase

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CAS-Nummer:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
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Produktname

Aldolase aus Kaninchenmuskel, ammonium sulfate suspension, 10-20 units/mg protein

biological source

rabbit muscle

form

ammonium sulfate suspension

specific activity

10-20 units/mg protein

foreign activity

glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.03%
lactic dehydrogenase ≤0.03%
phosphoglucose isomerase ≤0.6%
pyruvate kinase ≤0.1%
triosephosphate isomerase ≤0.05%

storage temp.

2-8°C

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G6751A2714L2500
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rabbit muscle

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rabbit muscle

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-

specific activity

10-20 units/mg protein

specific activity

100-300 units/mg protein

specific activity

≥8.0 units/mg protein

specific activity

800-1,200 units/mg protein

form

ammonium sulfate suspension

form

ammonium sulfate suspension

form

lyophilized powder

form

ammonium sulfate suspension

storage temp.

2-8°C

storage temp.

2-8°C

storage temp.

−20°C

storage temp.

2-8°C

foreign activity

glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.03%, phosphoglucose isomerase ≤0.6%, triosephosphate isomerase ≤0.05%, lactic dehydrogenase ≤0.03%, pyruvate kinase ≤0.1%

foreign activity

Lactic dehydrogenase, pyruvate kinase, aldolase, and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.01%, Triosephosphate isomerase ≤0.02%

foreign activity

glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase ≤0.03%, lactic dehydrogenase ≤0.03%, phosphoglucose isomerase ≤0.6%, pyruvate kinase ≤0.1%, triosephosphate isomerase ≤0.05%

foreign activity

pyruvate kinase, myokinase, malic dehydrogenase, glutamic-pyruvic transaminase, glutamic-oxalacetic transaminase and α-glycerophosphate dehydrogenase ≤0.01%

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

300

Quality Level

200

Analysis Note

Proteinbestimmung durch Biuret.

Application

Aldolase aus Kaninchen wird wie folgt verwendet:
  • im Standard 1-Phosphofructokinase aus Kaninchenmuskel (RPFK-1)-Assay[1]
  • als Standard bei der Charakterisierung von metabolischen Enzymen aus glaukomatösem Gewebe[2]
  • im Fructose-2,6-bisphosphat-Assay von menschlichen Zelllinien[3]

Aldolase wird zur Umwandlung von Fructose-1,6-diphosphat zu Dihydroxyacetonphosphat und Glyceraldehyd-3-phosphat eingesetzt. Aldolase aus Kaninchenmuskel wird zur stereospezifischen Deprotonierung von DHAP C3 verwendet[4].

Biochem/physiol Actions

Aldolase ist an der Glucogenese, dem Calvin-Zyklus und der Glycolyse beteiligt. Aldolase aus Kaninchenmuskel ist eine Aldolase der Klasse I, die kovalente Schiff-Basen-Zwischenprodukte bildet. Die aktive Stelle von Aldolase ist das Zentrum der α/β 8-Fass-Proteinfaltung[4].
Die Aldolase-Wechselwirkung mit Wiskott-Aldrich-Syndrom-Protein (WASP) kann die Aktindynamik modulieren.[5] Sie kehrt die durch Ascorbat auf LDH vom Muskel-Typ (LDH-m4) ausgeübte Hemmung um.[6]

General description

Aldolase existiert bei Kaninchen als drei Isoformen, einschließlich Typ A aus Muskel, Typ B aus Leber und dem hirnassoziiertem Typ C. Aldolasen entsprechen einer Molekülmasse von 158 kDa und existieren als Tetramer.[7]

Other Notes

Eine Einheit wandelt je Min. bei einem pH-Wert von 7,4 und 25 °C 1,0 μmol Fructose-1,6-diphosphat zu Dihydroxyacetonphosphat und Glyceraldehyd-3-phosphat um.

Physical form

Kristalline Suspension in 2,5 M (NH4)2SO4, 0,01 M Tris, pH-Wert 7,5, 0,001 M EDTA

Lagerklasse

12 - Non Combustible Liquids

wgk

WGK 1

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Not applicable

flash_point_c

Not applicable


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Effect of lithium salts on lactate dehydrogenase, adenylate kinase, and 1-phosphofructokinase activities
Russell P, et al.
Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry, 25(4), 551-556 (2010)
A hydrophobic pocket in the active site of glycolytic aldolase mediates interactions with Wiskott-Aldrich syndrome protein
St-Jean M, et al.
The Journal of biological chemistry, 282(19), 14309-14315 (2007)
Structure of rabbit muscle aldolase at low resolution.
Sygusch J, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 260(28), 15286-15290 (1985)
Clotilde LowKam et al.
The Journal of biological chemistry, 285(27), 21143-21152 (2010-04-30)
Tagatose-1,6-bisphosphate aldolase from Streptococcus pyogenes is a class I aldolase that exhibits a remarkable lack of chiral discrimination with respect to the configuration of hydroxyl groups at both C3 and C4 positions. The enzyme catalyzes the reversible cleavage of four
Susan K Boehlein et al.
The Plant journal : for cell and molecular biology, 99(1), 23-40 (2019-02-13)
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