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Merck

P1146

Phosphatase, sauer aus Kartoffeln

lyophilized powder, ≥3.0 units/mg solid

Synonym(e):

(Ortho-Phosphor-Monoester-Phosphohydrolase, Optimum im sauren Bereich), Saure Phosphatase aus Kartoffeln

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Über diesen Artikel

CAS-Nummer:
eCl@ss:
42010102
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54
EC Number:
232-630-9
MDL number:
EG-Nummer:

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Produktname

Phosphatase, sauer aus Kartoffeln, lyophilized powder, ≥3.0 units/mg solid

SMILES string

O(CC(O)C)CC#C

InChI key

GZCWLCBFPRFLKL-UHFFFAOYSA-N

InChI

1S/C6H10O2/c1-3-4-8-5-6(2)7/h1,6-7H,4-5H2,2H3

form

lyophilized powder

specific activity

≥3.0 units/mg solid

mol wt

69 kDa

shipped in

wet ice

storage temp.

−20°C

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SRE0048P375210108227001
specific activity

≥3.0 units/mg solid

specific activity

3.0-10.0 unit/mg solid

specific activity

≥0.5 unit/mg solid

specific activity

~2 units/mg protein (at 25 °C with 4-nitrophenyl phosphate as the substrate)

form

lyophilized powder

form

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lyophilized powder

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mol wt

69 kDa

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69 kDa

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-

Quality Level

300

Quality Level

400

Quality Level

200

Quality Level

100

Application

Die Aktivität der sauren Phosphatase aus Kartoffeln in verschiedenen Tensidmedien wurde untersucht. Natrium-bis-(2-ethylhexyl)-sulfosuccinat, Brij 35 und SDS in einer Konzentration von 3 mM hemmten die Phosphataseaktivität, während das Tensid Cetyltrimethylammoniumbromid die Aktivität verbesserte. [1]
Saure Phosphatase aus Kartoffeln wurde in einer Studie zur Beurteilung der potenziellen Allergenität von neuartigen Genprodukten verwendet. [2] Darüber hinaus wurde es in einer Studie zum Entfernen der acht Phosphatgruppen aus Casein bei einem pH-Wert von 7,0 eingesetzt. [3]

Biochem/physiol Actions

Bei sauren Phosphatasen (APasen) handelt es sich um eine Familie von Enzymen, die die Hydrolyse von Monoestern und Anhydriden der Phosphorsäure unspezifisch katalysieren, um bei einem optimalen pH-Wert von 4 bis 7 anorganisches Phosphat zu bilden.

General description

Saure Phosphatase aus Kartoffeln ist eine Phosphomonoesterase, die in zahlreichen molekularen Formen mit ähnlicher Molekularmasse aber mit unterschiedlichen isoelektrischen Punkten vorliegen kann. [4]

Other Notes

Eine Einheit hydrolysiert 1,0 μmol p-Nitrophenylphosphat pro min bei pH 4,8 und 37 °C.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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J Lalitha et al.
Biochemistry and molecular biology international, 41(4), 797-803 (1997-04-01)
The effect of three different classes of surfactants viz., anionic, cationic and neutral on catalytic activity of potato acid phosphatase (AcPase) was studied. Anionic surfactants bis(2-ethylhexyl) sodium sulfosuccinate (AOT) and sodium dodecyl sulfate (SDS) inhibited AcPase activity completely at 3
P P Waymack et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 288(2), 621-633 (1991-08-01)
An acid phosphatase (orthophosphoric monoester phosphohydrolase, acid optimum; EC 3.1.3.2) isoenzyme from wheat germ was purified 7000-fold to homogeneity. The effect of wheat germ sources and their relationship to the isoenzyme content and purification behavior of acid phosphatases was investigated.
Sishuo Cao et al.
Regulatory toxicology and pharmacology : RTP, 63(2), 181-187 (2012-04-17)
With the development of genetically modified crops, there has been a growing interest in available approaches to assess the potential allergenicity of novel gene products. We were not sure whether Cry1C could induce allergy. We examined the protein with three
S I Tu et al.
Plant physiology, 88(1), 61-68 (1988-09-01)
Primary cell walls, free from cytoplasmic contamination were prepared from corn (Zea mays L.) roots and potato (Solanum tuberosum) tubers. After EDTA treatment, the bound acid phosphatase activities were measured in the presence of various multivalent cations. Under the conditions
H N Fernley et al.
The Biochemical journal, 107(2), 279-283 (1968-03-01)
1. A purified preparation of alkaline phosphatase from calf-intestinal mucosa was phosphorylated by (32)P-labelled PP(i) at a serine residue on the enzyme. Under the conditions employed, up to 0.15mum-labelled sites were obtained from 1mum-[(32)P]PP(i). 2. The phosphorylated enzyme was labile

Protokolle

Enzymatic Assay of Acid Phosphatase (EC 3.1.3.2)

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