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Merck

10108227001

Roche

Saure Phosphatase

grade II, from potato

Synonym(e):

Phosphatase, sauer

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Über diesen Artikel

UNSPSC Code:
12352204
EG-Nummer:
NACRES:
NA.54

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Produktname

Saure Phosphatase, grade II, from potato

form

lyophilized

specific activity

~2 units/mg protein (at 25 °C with 4-nitrophenyl phosphate as the substrate)

packaging

pkg of 500 mg

manufacturer/tradename

Roche

optimum pH

4.9-5.6

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wet ice

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SRE0048P1146P3752
specific activity

~2 units/mg protein (at 25 °C with 4-nitrophenyl phosphate as the substrate)

specific activity

3.0-10.0 unit/mg solid

specific activity

≥3.0 units/mg solid

specific activity

≥0.5 unit/mg solid

form

lyophilized

form

lyophilized powder

form

lyophilized powder

form

lyophilized powder

optimum pH

4.9-5.6

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-

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Roche

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-

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-

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-

Quality Level

100

Quality Level

400

Quality Level

300

Quality Level

200

Biochem/physiol Actions

Saure Phosphatase hält die Konzentration von anorganischem Phosphat aufrecht. Sie hydrolysiert Orthophosphat-Monoester unter sauren Bedingungen und ist außerdem an der Knollenbildung von Kartoffelpflanzen beteiligt.[1][2][3] Sie eliminiert Phosphatgruppen auf Phosphoproteinen wie Casein, Riboflavin-bindendem Protein, Pepsinogen, Ovalbumin und Phosvitin.[4]

General description

Ortho-Phosphor-Monoester-Phosphohydrolase (Optimum im sauren Bereich)
Saure Phosphatase ist eine nicht-spezifische Phosphomonoesterase, die in den Zytoplasma- und Zellwandabschnitten von wachsenden Kartoffelknollen enthalten ist. Sie besitzt mehrere saure Aminosäurereste.[5][6] Sie kommt in bis zu sechs Isoformen mit unterschiedlichem Glycosylierungsgrad vor. Die Hauptisoform in der Kartoffel ist ein Homodimer mit einer Molmasse von 96 kDa.[1]

Other Notes

Nur für die Life-Science-Forschung. Nicht für den Einsatz in diagnostischen Verfahren geeignet.

Preparation Note

Bei 2 bis 8 °C aufbewahren (Trocken lagern!)

Lagerklasse

11 - Combustible Solids

wgk

WGK 1

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Acid phosphatases
H Bull
Journal of Clinical Pathology, 55, 65-72 (2002)
K. S. Gellatly et al.
Plant physiology, 106(1), 223-232 (1994-09-01)
The major acid phosphatase (APase) from potato (Solanum tuberosom L. cv Chiefton) tubers has been purified 2289-fold to near homogeneity and a final O-phospho-L-tyrosine (P-Tyr) hydrolyzing specific activity of 1917 [mu]mol Pi produced min-1 mg-1 of protein. Nondenaturing polyacrylamide gel
Sanaullah Khan et al.
Natural product research, 30(5), 570-573 (2015-04-19)
Acid phosphatase-I (Apase-I) from seeds of Nelumbo nucifera was purified to electrophoretic homogeneity by combination of ammonium sulfate precipitation, size-exclusion and ion exchange chromatography. SDS-PAGE of purified Apase-I gave a single band with molecular mass of 80 kDa under reducing
Da-Yong Wang et al.
Journal of integrative plant biology, 50(6), 733-741 (2008-08-21)
APase activity is involved in regulating many physiological and developmental events by affecting the resorption process. In this study, we investigate the role of APase activity in tuber development in potato. APase activities were mainly localized in cytoplasm, gaps among
E W Bingham et al.
Biochimica et biophysica acta, 429(2), 448-460 (1976-04-08)
Potato acid phosphatase (EC 3.1.3.2) was used to remove the eight phosphate groups from alphas1-casein. Unlike most acid phosphatases, which are active at pH 6.0 or below, potato acid phosphatase can catalyze the dephosphorylation of alphas1-casein at pH 7.0. Although

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