- Michael hydratase alcohol dehydrogenase or just alcohol dehydrogenase?
Michael hydratase alcohol dehydrogenase or just alcohol dehydrogenase?
AMB Express (2014-06-21)
Verena Resch, Jianfeng Jin, Bi-Shuang Chen, Ulf Hanefeld
PMID24949265
ZUSAMMENFASSUNG
The Michael hydratase - alcohol dehydrogenase (MhyADH) from Alicycliphilus denitrificans was previously identified as a bi-functional enzyme performing a hydration of α,β-unsaturated ketones and subsequent oxidation of the formed alcohols. The investigations of the bi-functionality were based on a spectrophotometric assay and an activity staining in a native gel of the dehydrogenase. New insights in the recently discovered organocatalytic Michael addition of water led to the conclusion that the previously performed experiments to identify MhyADH as a bi-functional enzyme and their results need to be reconsidered and the reliability of the methodology used needs to be critically evaluated.
MATERIALIEN
Produktnummer
Marke
Produktbeschreibung
Sigma-Aldrich
Kaliumphosphat, powder, suitable for cell culture, suitable for insect cell culture, suitable for plant cell culture, ≥99.0%
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Sigma-Aldrich
Calciumchlorid, anhydrous, BioReagent, suitable for insect cell culture, suitable for plant cell culture, ≥96.0%
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Sigma-Aldrich
Methylenblau -Lösung, concentrate according to Ehrlich, concentrated, aqueous solution
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Sigma-Aldrich
Magnesiumsulfat, BioReagent, suitable for cell culture, suitable for insect cell culture
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Sigma-Aldrich
Kaliumphosphat, anhydrous, suitable for luminescence, Molecular Biology, BioUltra, ≥99.0% (T)
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Sigma-Aldrich
Kaliumnitrat, BioReagent, suitable for cell culture, suitable for plant cell culture
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