04-1643
Anti-Maus IgG-Antikörper aus Kaninchen, Klon RM104
clone RM104, from rabbit
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Über diesen Artikel
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Biologische Quelle
rabbit
Qualitätsniveau
Antikörperform
purified antibody
Antikörper-Produkttyp
secondary antibodies
Klon
RM104, monoclonal
Speziesreaktivität
mouse
Methode(n)
ELISA: suitable
western blot: suitable
Isotyp
IgG
Versandbedingung
wet ice
Posttranslationale Modifikation Target
unmodified
Verwandte Kategorien
1 of 4
Dieser Artikel | 06-371 | 04-1648 | SAB5600195 |
|---|---|---|---|
| clone RM104, monoclonal | clone polyclonal | clone RMG01, monoclonal | clone RM104, monoclonal, recombinant monoclonal |
| biological source rabbit | biological source rabbit | biological source goat | biological source - |
| species reactivity mouse | species reactivity mouse | species reactivity rabbit | species reactivity mouse |
| antibody form purified antibody | antibody form purified immunoglobulin | antibody form purified antibody | antibody form purified immunoglobulin |
| technique(s) ELISA: suitable, western blot: suitable | technique(s) immunoprecipitation (IP): suitable | technique(s) ELISA: suitable, western blot: suitable | technique(s) ELISA: 0.005-0.2 μg/mL, immunocytochemistry: 0.5-2 μg/mL, immunohistochemistry: 0.5-2 μg/mL, immunoprecipitation (IP): suitable (assay dependent concentration), western blot: 0.1— 0.5 μg/mL |
| shipped in wet ice | shipped in dry ice | shipped in wet ice | shipped in wet ice |
Immunogen
Anwendung
Für die Doppelmarkierung adsorbierte Sekundärantikörper
Sekundär- & Kontrollantikörper
Biochem./physiol. Wirkung
Physikalische Form
Angaben zur Herstellung
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12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 2
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Verwandter Inhalt
A major focus of breast cancer research is to understand the mechanisms responsible for disease progression and drug resistance. Toward that end, it has been found that approximately two thirds of all human breast carcinomas overexpress the Estrogen Receptor α (ERα) protein and it remains the primary pharmacological target for endocrine therapy1,2. The normal cellular function of ERα is as a transcription factor that mediates a wide variety of physiological processes, many of which are dependent upon phosphorylation of the receptor at specific amino acid residues3,4. Indeed, ERα is known to be phosphorylated at a multitude of different sites, yet how these all correlate to disease remains unclear5. Here, we interrogated multiple sites of ERα for phosphorylation status by screening an extensive panel of different breast cancer patient samples and other non-breast cancer tissue microarray (TMA) slide samples to determine their relevance to disease.
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