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Merck

C8919

Bovine Collagen Type I

from bovine skin, liquid, 1 mg/mL, suitable for cell culture

Collagen from calf skin
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CAS-Nummer:
9007-34-5
MDL-Nummer:
MFCD00130825
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.75

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Produktname

Kollagen aus Kalbshaut, Bornstein and Traub Type I, (0.1% solution in 0.1 M acetic acid), aseptically processed, BioReagent, suitable for cell culture

Biologische Quelle

bovine (calf) skin

Qualitätsniveau

200

Sterilität

aseptically processed

Produktlinie

BioReagent

Form

solution (0.1% solution in 0.1 M acetic acid)

Verpackung

pkg of 20 mL

Konzentration

(0.1% solution in 0.1 M acetic acid)

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

Oberflächendeckung

6‑10 μg/cm2

UniProt-Hinterlegungsnummer

P02453
P02459

Bindungsspezifität

Peptide Source: Collagen

Peptide Source: Elastin

Peptide Source: Fibronectin

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

2-8°C

Angaben zum Gen

bovine ... COL1A1(282187), COL2A1(407142)

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C5608C6745C5483
Kollagen aus Kalbshaut Bornstein and Traub Type I, (0.1% solution in 0.1 M acetic acid), aseptically processed, BioReagent, suitable for cell culture

Sigma-Aldrich

C8919

Kollagen aus Kalbshaut

Kollagen aus Kaninchenhaut Bornstein and Traub Type I, powder

Sigma-Aldrich

C5608

Kollagen aus Kaninchenhaut

Kollagen Typ IV aus human cell culture Bornstein and Traub Type IV, 0.3 mg/mL, sterile-filtered, BioReagent, suitable for cell culture

Sigma-Aldrich

C6745

Kollagen Typ IV aus human cell culture

Kollagen human Bornstein and Traub Type I, acid soluble, powder, ~95% (SDS-PAGE)

Sigma-Aldrich

C5483

Kollagen human

sterility

aseptically processed

sterility

-

sterility

sterile-filtered

sterility

-

biological source

bovine (calf) skin

biological source

rabbit skin

biological source

human cell culture

biological source

human

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

technique(s)

cell culture | stem cell: suitable

technique(s)

cell culture | mammalian: suitable

technique(s)

cell culture | stem cell: suitable

concentration

(0.1% solution in 0.1 M acetic acid)

concentration

-

concentration

0.3 mg/mL

concentration

-

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

200

Quality Level

100

form

solution (0.1% solution in 0.1 M acetic acid)

form

powder

form

solution

form

powder

Allgemeine Beschreibung

Kollagen Typ I ist ein Bestandteil von Haut, Knochen, Sehnen und anderen faserigen Bindegeweben. Es besteht aus aufeinanderfolgenden Tripletts der Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Die Struktur von Kollagen ist eine linksdrehende Helix aus drei Polypeptid-Ketten.[1] Es ist Bestandteil der extrazellulären Matrix und mit 28 Typen in Rindern vertreten.[2]

Anwendung

Aus Kalbshaut gewonnenes Kollagen hat die folgenden Anwendungen:
  • Vorbeschichtung von Glas-Objektträgern für Immunfluoreszenzstudien[3]
  • als Zelladhäsionsfaktor und zur Modifizierung von P(VDF-TrFE)-Filmen (Poly(vinylidenfluorid-Trifluoroethylen)) für Neuronenkulturen[4]
  • Zur Beschichtung von Kulturschalen für Kulturen von embroynalen Fibroblastenzellen der Maus[5]

Mit diesem Produkt können dünne Beschichtungen auf Gewebekulturplatten aufgebracht werden, um die Anlagerung verankerungsabhängiger Zellen zu ermöglichten; empfohlen wird eine Menge von 6–10 μg/cm2. Es ist NICHT für die Herstellung von 3-D-Gelen vorgesehen. Kollagen Typ I wird in Zellkulturen häufig als Anlagerungssubstrat für Myoblasten, Spinalganglien, Hepatozyten, embryonalen Lungenzellen, Herzexplantaten, Fibroblasten, Endothelialzellen und Inselzellen verwendet, die alle auf Beschichtungen oder Gelen mit Kollagen Typ I erfolgreich gezüchtet werden. Kollagen Typ I kommt außerdem in der Erforschung der idiopathischen Lungenfibrose (IPF) und dabei in Studien zur Auswirkung von ER-Stress auf die Lungen-Fibroblasten bei IPF zum Einsatz. In sauren Lösungen kann Kollagen dreidimensionale Gerüste ergeben, die im Bioengineering und in Zellkultur-Anwendungen verwendet werden.

Biochem./physiol. Wirkung

Bei einer Denaturierung durch Hitze löst sich die Dreifachhelix von Kollagen Typ I in ein strukturloses Knäuel auf.[1] Mutationen des Kollagen-Gens stehen mit einer Vielzahl von Rinderkrankheiten in Zusammenhang.[2] Anwendungsgebiete sind Nahrungsmittel und Kosmetika. Kollagen wird als Biomaterial und als Gewebegerüst im Tissue-Engineering verwendet.[6] Der Faseraufbau von Kollagen Typ I ist für physiologische Prozesse und den zellulären Signalweg von entscheidender Bedeutung.[7]

Angaben zur Herstellung

Dieses Produkt ist eine 0,1%ige (1 mg/ml) Kollagenlösung aus boviner Kalbshaut in 0,1 M Essigsäure. Das Aussehen des Produkts ist eine trübe, milchig-weiße Lösung. Es wird empfohlen, Verdünnungen des Produkts mit sterilem Wasser herzustellen. Bitte lesen Sie das Produktinformationsblatt vor der Verwendung des Produkts mit Zellen und Medien.

Sonstige Hinweise

Alle Kollagenmoleküle bestehen aus drei Polypeptidketten in einer Dreifachhelix. Die Primärstruktur ist im Wesentlichen gekennzeichnet durch Wiederholungen von Glycin an jeder dritten Position, wobei häufig Prolin oder 4-Hydroxyprolin dem Glycinrest vorangehen. Kollagen Typ I unterscheidet sich von anderen Kollagenen durch seine geringe Lysin-Hydroxylierung und den geringen Kohlenhydratgehalt.
Kollagen wird in eine Reihe strukturell und genetisch unterschiedlicher Typen klassifiziert. Wir beziehen uns auf die von Bornstein und Traub vorgeschlagene Nomenklatur. Achten Sie darauf, die Typenbezeichnungen von Sigma nicht mit anerkannten Kollagen-Klassifizierungstypen zu verwechseln.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

nwg

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number
0000425627
0000425627
0000350746
0000350746
0000395054

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Extracellular Collagen VI Has Prosurvival and Autophagy Instructive Properties in Mouse Fibroblasts
Castagnaro S, et al.
Frontiers in Physiology, 9(3), 1129-1129 (2018)
Vahid Serpooshan et al.
Scientific reports, 7(1), 12590-12590 (2017-10-05)
During normal lifespan, the mammalian heart undergoes limited renewal of cardiomyocytes. While the exact mechanism for this renewal remains unclear, two possibilities have been proposed: differentiated myocyte replication and progenitor/immature cell differentiation. This study aimed to characterize a population of
Collagen: a network for regenerative medicine
Pawelec KM, et al.
Journal of Material Chemistry B: Materials for Biology and Medicine, 4(40), 6484-6496 (2016)
Hedgehog antagonist cyclopamine isomerizes to less potent forms when acidified
Wilson SR, et al.
Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis, 52(5), 707-713 (2010)
Culturing neurons on MEMS fabricated P (VDF-TrFE) films for implantable artificial cochlea
Shintaku H, et al.
Journal of Biomechanical Science and Engineering, 5(3), 229-235 (2010)
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Questions

1–8 of 8 Questions  

  1. i want to prepare nanofibers from collagen, then what type of collagen I want to use.

    1 answer

    1. This product has not been tested for use in creating collagen nanofibers. The literature suggests that a Bornstein and Traub Type I Collagen would be suitable. As the product is a dilute solution at acidic pH, a powdered material may be a preferred option. The end user would have to determine suitability. Please see the link below to a publication that successfully used product C9791 in the creation of collagen nanofibers:
      https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0378517317307780

      Please see the link below to review this product, which is the starting material for C8919:
      https://www.sigmaaldrich.com/product/sigma/c9791

      Helpful?

  2. Can Product C8919, Collagen solution, be used to make 3-D collagen gels?

    1 answer

    1. This product is NOT intended to produce 3-D (thick) gels, since the solution will not gel. This may be due to gamma-irradiation of the powder during the production process.  We recommend using Product No C4243, which is tested and found to be suitable for 3-D gel formation.

      Helpful?

  3. How can I sterilize collagen solutions?

    1 answer

    1. We recommend transferring the collagen solution to a glass bottle with a screw cap and carefully layering chloroform at the bottom. The amount of chloroform to use should be ~10% of the volume of collagen solution. DO NOT SHAKE OR STIR. Allow to stand overnight at 2-8 °C. Aseptically remove the top layer containing the collagen solution to a new bottle. We do not recommend sterilizing the collagen solution by membrane filtration. We have found substantial protein loss by this method.

      Helpful?

  4. How can I use Product C8919, Collagen solution, to coat my cultureware?

    1 answer

    1. A protocol for coating cultureware can be found on the product information sheet (under Documents, above).

      Helpful?

  5. How long can plates coated with Product C8919, Collagen solution, be stored?

    1 answer

    1. We make no recommendations about storage of plates after coating.  Since factors such as humidity may impact on longevity of coated plates, customers should make their own determination as to whether plates can be stored and under which conditions.  We used to offer SigmaScreen collagen coated plates as Product No. S3315. For optimal performance of that product, we recommend that the unopened product should be stored in a dry place at 2-8°C. We found that the S3315 could be stored at room temperature for up to three months, and that it should never be exposed to temperatures above 50°C.

      Helpful?

  6. Why does Product C8919, Collagen solution, look milky or contain particulates?

    1 answer

    1. C8919, Collagen Solution from calf skin, is prepared by allowing irradiated sterile collagen strands to mix with sterile filtered 0.1N acetic acid over several hours. The collagen dissolves to an opalescent solution that is aseptically dispensed while stirring.  No further filtration is necessary.  Due to cross-linkage and sequence variability, as well as structural changes that can occur during isolation and purification, Collagen Type I (Bornstein and Traub) is a heterogeneous mixture rather than a pure compound.  This variability, along with slight differences in the raw material, lends itself to shifts in the opacity of the solution from lot to lot.  This product is tested for sterility prior to release for sale to our customers.  A milky or particulate appearance is not indicative of microbial contamination and does not affect product use. .

      Helpful?

  7. What is the Department of Transportation shipping information for this product?

    1 answer

    1. Transportation information can be found in Section 14 of the product's (M)SDS.To access the shipping information for this material, use the link on the product detail page for the product.

      Helpful?

  8. Product C8919, Collagen solution, gelled while refrigerated.  Can it still be used?

    1 answer

    1. This can occur but does not harm the product.  When warmed to room temperature, the product will liquify.  Please make sure it is well mixed prior to dilution for coating cultureware.

      Helpful?

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Reviews

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  1. Campinas - Brazil
    • Reviews 2
    • Votes 0
    3 out of 5 stars.

    Of its use for platelet aggregation

    Collagens are often used to assess platelet aggregation. This collagen did not induce a platelet response in concentrations as high as 100 ug/mL and therefore is not suitable to study platelet function. This can be used to assess collagen fibrillogenesis, although the curve is much more evident when using rat tail collagen.

    Helpful?

    1. Response from Merck KGaA:

      C8919 is a collagen solution at 0.03 - 0.15 % in 0.1M acetic acid and is not pure collagen. Review your lot specific COA in the Documentation section above for the % value of your lot. Please review your calculations to determine if the solution was diluted properly.
      We encourage customers who experience problems with our products to contact us for additional technical support. Please visit https://www.sigmaaldrich.com/US/en/support/customer-support to submit a Product Technical Inquiry.

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

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