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A propos de cet article
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Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Conjugué
unconjugated
Forme d'anticorps
purified immunoglobulin
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
1H8, monoclonal
Espèces réactives
human, primate
Technique(s)
flow cytometry: suitable
Isotype
IgG2aκ
Numéro d'accès NCBI
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
wet ice
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Informations sur le gène
human ... C3(718)
1 of 4
Cet article | MABF982 | HPA003563 | GW20073F |
|---|---|---|---|
| clone 1H8, monoclonal | clone 6C9, monoclonal | clone polyclonal | clone polyclonal |
| antibody form purified immunoglobulin | antibody form purified immunoglobulin | antibody form affinity isolated antibody | antibody form affinity isolated antibody |
| biological source mouse | biological source mouse | biological source rabbit | biological source chicken |
| Gene Information human ... C3(718) | Gene Information human ... C3(718) | Gene Information human ... C3(718) | Gene Information human ... C3(718) |
| species reactivity human, primate | species reactivity human, mouse | species reactivity human | species reactivity human |
| shipped in wet ice | shipped in wet ice | shipped in wet ice | shipped in wet ice |
Description générale
Immunogène
Application
Actions biochimiques/physiologiques
Forme physique
Remarque sur l'analyse
Autres remarques
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Code de la classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 2
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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A major focus of breast cancer research is to understand the mechanisms responsible for disease progression and drug resistance. Toward that end, it has been found that approximately two thirds of all human breast carcinomas overexpress the Estrogen Receptor α (ERα) protein and it remains the primary pharmacological target for endocrine therapy1,2. The normal cellular function of ERα is as a transcription factor that mediates a wide variety of physiological processes, many of which are dependent upon phosphorylation of the receptor at specific amino acid residues3,4. Indeed, ERα is known to be phosphorylated at a multitude of different sites, yet how these all correlate to disease remains unclear5. Here, we interrogated multiple sites of ERα for phosphorylation status by screening an extensive panel of different breast cancer patient samples and other non-breast cancer tissue microarray (TMA) slide samples to determine their relevance to disease.
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