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Merck

MAB1562

Anti-Prion-Proteinantikörper, AS 109–112, Klon 3F4

clone 3F4, Chemicon®, from mouse

Synonym(e):

PrP, CD230

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Über diesen Artikel

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

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Biologische Quelle

mouse

Qualitätsniveau

Konjugat

unconjugated

Antikörperform

purified immunoglobulin

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

3F4, monoclonal

Speziesreaktivität

hamster, human

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Methode(n)

ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Isotyp

IgG2a

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... PRNP(5621)

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MABN780MAB5424MABN1186
Gene Information

human ... PRNP(5621)

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human ... PRNP(5621)

antibody form

purified immunoglobulin

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purified immunoglobulin

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purified immunoglobulin

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purified immunoglobulin

biological source

mouse

biological source

mouse

biological source

mouse

biological source

mouse

clone

3F4, monoclonal

clone

DRM1-31, monoclonal

clone

monoclonal

clone

12D6.1, monoclonal

species reactivity

hamster, human

species reactivity

Syrian hamster

species reactivity

sheep, mouse, mule deer, bovine, elk

species reactivity

human

shipped in

dry ice

shipped in

wet ice

shipped in

dry ice

shipped in

wet ice

Allgemeine Beschreibung

12,3 kDa
Es wird vermutet, dass Prionen eine Reihe von Krankheiten bei unterschiedlichen Säugetieren verursachen, zum Beispiel die bovine spongiforme Enzephalopathie (BSE, auch als Rinderwahn bekannt) bei Rindern und die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJK) beim Menschen. Alle bisher vermuteten Prionenerkrankungen betreffen die Struktur des Gehirns oder anderer Nervengewebe. Alle sind derzeit unbehandelbar und gelten als tödlich. Es wird angenommen, dass Prionen infizieren und sich vermehren, indem sie sich fehlerhaft in eine Struktur zurückfalten, die in der Lage ist, normale Moleküle des Proteins in die anormal strukturierte Form umzuwandeln. Alle bekannten Prionen induzieren die Bildung einer Amyloidfalte, in der das Protein zu einem Aggregat polymerisiert, das aus dicht gepackten Beta-Folien besteht. Diese veränderte Struktur ist äußerst stabil und reichert sich im infizierten Gewebe an, wodurch Zelltod und Gewebeschäden verursacht werden. Diese Stabilität bedeutet, dass Prionen gegen Denaturierung durch chemische und physikalische Mittel resistent sind, was die Entsorgung und Eindämmung dieser Partikel erschwert.

Immunogen

Epitop: AS 109–112

Anwendung

Anti-Prion-Protein-Antikörper, AS 109–112, Klon 3F4 ist validiert für die Verwendung in ELISA, IH, IH(P), IP, WB zum Nachweis von Prion-Protein.
Immunhistochemie (Paraffin):
Repräsentative Bilder aus einer früheren Charge. Optimale Färbung mit Citratpuffer, pH 6,0, Epitop-Rückgewinnung: Menschliches Gehirn

Immunhistochemie (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1,000 *Siehe Protokoll unten.

Das Epitop muss im fixierten Gewebe durch eine Vorbehandlung des Gewebes mit einem der folgenden Verfahren erneut exponiert werden:
a. Ameisensäure 10 Minuten lang bei Raumtemperatur (Kitamoto et al., 1987)
b. hydrolytisches Autoklavieren (Kitamoto et al., 1991)
c. Erhitzung in der Mikrowelle (BioGenex, San Ramon, CA)

Western Blot: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:10.000–1:100.000 einer früheren Charge verwendet.

Immunpräzipitation: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:10–1:100 einer früheren Charge verwendet.

ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Es wurde eine Verdünnung von 1:100.000 einer früheren Charge verwendet.

Die optimalen Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden.

Biochem./physiol. Wirkung

Prion-Protein, Aminosäurereste 109–112 von Mensch, Hamster und Katze. Reagiert nicht mit PrP von anderen Säugetierarten. MAB1562 reagiert auf native und denaturierte Formen von PrP. Gewebe oder Zellen, die fixiert wurden, erfordern eine erneute Exposition des Epitops (siehe unten). Erkennt sowohl proteasesensitive als auch proteaseresistente Formen von PrP.

Physikalische Form

Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG2a in Puffer, mit PBS, kein Konservierungsmittel.
Format: Aufgereinigt

Hinweis zur Analyse

Immunhistochemie (Paraffin):
Prion-Protein (Kat.- Nr. MAB1562) Färbemuster/Morphologie in normalem Gehirn. Gewebe wurde mit Citrat, pH 6,0, vorbehandelt. Diese Antikörper-Charge wurde im Verhältnis 1:500 mit IHC-Select-Detektionsreagenz mit HRP-DAB verdünnt. Immunreaktivität zeigt sich vorwiegend als Zellkörperfärbung von Neuronen.
Optimale Färbung mit Citratpuffer, pH 6,0, Epitop-Rückgewinnung: Menschliches Gehirn

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

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12 - Non Combustible Liquids

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Jacob I Ayers et al.
PLoS pathogens, 7(3), e1001317-e1001317 (2011-03-26)
Prion strains are characterized by differences in the outcome of disease, most notably incubation period and neuropathological features. While it is established that the disease specific isoform of the prion protein, PrP(Sc), is an essential component of the infectious agent
Francesca Properzi et al.
The Journal of general virology, 96(Pt 7), 1969-1974 (2015-03-26)
In most forms of prion diseases, blood is infectious, but detection by immunochemistry techniques of the only available marker of infection (the misfolded prion protein, PrPTSE) in blood remains elusive. We developed a novel method for the detection of PrPTSE
Zuzana Krejciova et al.
The Journal of experimental medicine, 214(12), 3481-3495 (2017-11-17)
Prions are infectious agents that cause neurodegenerative diseases such as Creutzfeldt-Jakob disease (CJD). The absence of a human cell culture model that replicates human prions has hampered prion disease research for decades. In this paper, we show that astrocytes derived
Michele Christine Landemberger et al.
Journal of neurochemistry, 145(5), 409-416 (2018-01-18)
Cellular prion protein (PrPC ) is widely expressed and displays a variety of well-described functions in the central nervous system (CNS). Mutations of the PRNP gene are known to promote genetic human spongiform encephalopathies, but the components of gain- or
Qi Shi et al.
International journal of molecular medicine, 41(4), 2413-2419 (2018-02-03)
Normal prion protein (PrP) contains two cysteines at amino acids 179 and 214, which may form intra‑ and interpeptide disulfide bonds. To determine the possible effects of this disulfide bridge on the biochemical features of PrP, prokaryotic recombinant human wild‑type PrP

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